UBQLN1
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
UBQLN1 (англ. Ubiquilin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 589 амінокислот, а молекулярна маса — 62 519[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAESGESGGP | PGSQDSAAGA | EGAGAPAAAA | SAEPKIMKVT | VKTPKEKEEF | ||||
AVPENSSVQQ | FKEEISKRFK | SHTDQLVLIF | AGKILKDQDT | LSQHGIHDGL | ||||
TVHLVIKTQN | RPQDHSAQQT | NTAGSNVTTS | STPNSNSTSG | SATSNPFGLG | ||||
GLGGLAGLSS | LGLNTTNFSE | LQSQMQRQLL | SNPEMMVQIM | ENPFVQSMLS | ||||
NPDLMRQLIM | ANPQMQQLIQ | RNPEISHMLN | NPDIMRQTLE | LARNPAMMQE | ||||
MMRNQDRALS | NLESIPGGYN | ALRRMYTDIQ | EPMLSAAQEQ | FGGNPFASLV | ||||
SNTSSGEGSQ | PSRTENRDPL | PNPWAPQTSQ | SSSASSGTAS | TVGGTTGSTA | ||||
SGTSGQSTTA | PNLVPGVGAS | MFNTPGMQSL | LQQITENPQL | MQNMLSAPYM | ||||
RSMMQSLSQN | PDLAAQMMLN | NPLFAGNPQL | QEQMRQQLPT | FLQQMQNPDT | ||||
LSAMSNPRAM | QALLQIQQGL | QTLATEAPGL | IPGFTPGLGA | LGSTGGSSGT | ||||
NGSNATPSEN | TSPTAGTTEP | GHQQFIQQML | QALAGVNPQL | QNPEVRFQQQ | ||||
LEQLSAMGFL | NREANLQALI | ATGGDINAAI | ERLLGSQPS |
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як автофагія, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах.
- Mah A.L., Perry G., Smith M.A., Monteiro M.J. (2000). Identification of ubiquilin, a novel presenilin interactor that increases presenilin protein accumulation. J. Cell Biol. 151: 847—862. PMID 11076969 DOI:10.1083/jcb.151.4.847
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Ko H.S., Uehara T., Nomura Y. (2002). Role of ubiquilin associated with protein-disulfide isomerase in the endoplasmic reticulum in stress-induced apoptotic cell death. J. Biol. Chem. 277: 35386—35392. PMID 12095988 DOI:10.1074/jbc.M203412200
- Ko H.S., Uehara T., Tsuruma K., Nomura Y. (2004). Ubiquilin interacts with ubiquitylated proteins and proteasome through its ubiquitin-associated and ubiquitin-like domains. FEBS Lett. 566: 110—114. PMID 15147878 DOI:10.1016/j.febslet.2004.04.031
- Ford D.L., Monteiro M.J. (2006). Dimerization of ubiquilin is dependent upon the central region of the protein: evidence that the monomer, but not the dimer, is involved in binding presenilins. Biochem. J. 399: 397—404. PMID 16813565 DOI:10.1042/BJ20060441
- Kim T.Y., Kim E., Yoon S.K., Yoon J.B. (2008). Herp enhances ER-associated protein degradation by recruiting ubiquilins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 369: 741—746. PMID 18307982 DOI:10.1016/j.bbrc.2008.02.086
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12508 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q9UMX0 (англ.) . Архів оригіналу за 6 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |