SNX2

SNX2
Ідентифікатори
Символи	SNX2, TRG-9, sorting nexin 2
Зовнішні ІД	OMIM: 605929 MGI: 1915054 HomoloGene: 2332 GeneCards: SNX2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • insulin receptor binding; • leptin receptor binding; • epidermal growth factor receptor binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • phosphatidylinositol binding; • protein heterodimerization activity; • transferrin receptor binding; • lipid binding; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • cell projection; • early endosome membrane; • мембрана; • retromer, tubulation complex; • retromer complex; • endosome membrane; • lamellipodium; • extrinsic component of membrane; • гіалоплазма; • лізосома; • ендосома; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• ендоцитоз; • vesicle organization; • early endosome to Golgi transport; • retrograde transport, endosome to Golgi; • protein complex oligomerization; • protein transport; • intracellular protein transport; • lamellipodium morphogenesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	6643
	67804
	ENSG00000205302
	ENSMUSG00000034484
	O60749
	Q9CWK8
	NM_003100; NM_001278199
	NM_026386; NM_001357463
	NP_001265128; NP_003091
	NP_080662; NP_001344392
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SNX2 (англ. Sorting nexin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 519 амінокислот, а молекулярна маса — 58 471^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAEREPPPL	GDGKPTDFED	LEDGEDLFTS	TVSTLESSPS	SPEPASLPAE
DISANSNGPK	PTEVVLDDDR	EDLFAEATEE	VSLDSPEREP	ILSSEPSPAV
TPVTPTTLIA	PRIESKSMSA	PVIFDRSREE	IEEEANGDIF	DIEIGVSDPE
KVGDGMNAYM	AYRVTTKTSL	SMFSKSEFSV	KRRFSDFLGL	HSKLASKYLH
VGYIVPPAPE	KSIVGMTKVK	VGKEDSSSTE	FVEKRRAALE	RYLQRTVKHP
TLLQDPDLRQ	FLESSELPRA	VNTQALSGAG	ILRMVNKAAD	AVNKMTIKMN
ESDAWFEEKQ	QQFENLDQQL	RKLHVSVEAL	VCHRKELSAN	TAAFAKSAAM
LGNSEDHTAL	SRALSQLAEV	EEKIDQLHQE	QAFADFYMFS	ELLSDYIRLI
AAVKGVFDHR	MKCWQKWEDA	QITLLKKREA	EAKMMVANKP	DKIQQAKNEI
REWEAKVQQG	ERDFEQISKT	IRKEVGRFEK	ERVKDFKTVI	IKYLESLVQT
QQQLIKYWEA	FLPEAKAIA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами. Локалізований у мембрані, клітинних відростках, ендосомах.

Література

Haft C.R., de la Luz Sierra M., Barr V.A., Haft D.H., Taylor S.I. (1998). Identification of a family of sorting nexin molecules and characterization of their association with receptors. Mol. Cell. Biol. 18: 7278—7287. PMID 9819414 DOI:10.1128/MCB.18.12.7278
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fuchs U., Rehkamp G.F., Slany R., Follo M., Borkhardt A. (2003). The formin-binding protein 17, FBP17, binds via a TNKS binding motif to tankyrase, a protein involved in telomere maintenance. FEBS Lett. 554: 10—16. PMID 14596906 DOI:10.1016/S0014-5793(03)01063-9
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Rojas R., Kametaka S., Haft C.R., Bonifacino J.S. (2007). Interchangeable but essential functions of SNX1 and SNX2 in the association of retromer with endosomes and the trafficking of mannose 6-phosphate receptors. Mol. Cell. Biol. 27: 1112—1124. PMID 17101778 DOI:10.1128/MCB.00156-06
Lieu Z.Z., Gleeson P.A. (2010). Identification of different itineraries and retromer components for endosome-to-Golgi transport of TGN38 and Shiga toxin. Eur. J. Cell Biol. 89: 379—393. PMID 20138391 DOI:10.1016/j.ejcb.2009.10.021

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11173 (англ.) . Архів оригіналу за 5 липня 2017. Процитовано 5 вересня 2017. [Архівовано 2017-07-05 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, O60749 (англ.) . Архів оригіналу за 25 вересня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 5

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11173 (англ.) . Архів оригіналу за 5 липня 2017. Процитовано 5 вересня 2017. [Архівовано 2017-07-05 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, O60749 (англ.) . Архів оригіналу за 25 вересня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]