CLPX

CLPX
Ідентифікатори
Символи	CLPX, ClpX, caseinolytic mitochondrial matrix peptidase chaperone subunit, EPP2, caseinolytic mitochondrial matrix peptidase chaperone subunit X
Зовнішні ІД	OMIM: 615611 MGI: 1346017 HomoloGene: 4851 GeneCards: CLPX
Онтологія гена Молекулярна функція • unfolded protein binding • nucleotide binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • peptidase activator activity • зв'язування з іоном металу • ATP-dependent peptidase activity • ATPase activity • ATP binding Клітинна компонента • mitochondrial endopeptidase Clp complex • мітохондріальний матрикс • нуклеоплазма • endopeptidase Clp complex • mitochondrial nucleoid • мітохондрія • гіалоплазма • мітохондріальна внутрішня мембрана Біологічний процес • proteolysis involved in cellular protein catabolic process • згортання білків • positive regulation of peptidase activity • ATP metabolic process • GO:0044257 protein catabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10845	270166
Ensembl	ENSG00000166855	ENSMUSG00000015357
UniProt	O76031	Q9JHS4
RefSeq (мРНК)	NM_006660	NM_001044389 NM_011802
RefSeq (білок)	NP_006651 NP_006651.2	NP_001037854 NP_035932
Локус (UCSC)	Хр. 15: 65.15 – 65.19 Mb	Хр. 9: 65.2 – 65.24 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

CLPX (англ. Caseinolytic mitochondrial matrix peptidase chaperone subunit) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 633 амінокислот, а молекулярна маса — 69 224.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPSCGACTCG		AAAVRLITSS		LASAQRGISG		GRIHMSVLGR		LGTFETQILQ
RAPLRSFTET		PAYFASKDGI		SKDGSGDGNK		KSASEGSSKK		SGSGNSGKGG
NQLRCPKCGD		LCTHVETFVS		STRFVKCEKC		HHFFVVLSEA		DSKKSIIKEP
ESAAEAVKLA		FQQKPPPPPK		KIYNYLDKYV		VGQSFAKKVL		SVAVYNHYKR
IYNNIPANLR		QQAEVEKQTS		LTPRELEIRR		REDEYRFTKL		LQIAGISPHG
NALGASMQQQ		VNQQIPQEKR		GGEVLDSSHD		DIKLEKSNIL		LLGPTGSGKT
LLAQTLAKCL		DVPFAICDCT		TLTQAGYVGE		DIESVIAKLL		QDANYNVEKA
QQGIVFLDEV		DKIGSVPGIH		QLRDVGGEGV		QQGLLKLLEG		TIVNVPEKNS
RKLRGETVQV		DTTNILFVAS		GAFNGLDRII		SRRKNEKYLG		FGTPSNLGKG
RRAAAAADLA		NRSGESNTHQ		DIEEKDRLLR		HVEARDLIEF		GMIPEFVGRL
PVVVPLHSLD		EKTLVQILTE		PRNAVIPQYQ		ALFSMDKCEL		NVTEDALKAI
ARLALERKTG		ARGLRSIMEK		LLLEPMFEVP		NSDIVCVEVD		KEVVEGKKEP
GYIRAPTKES		SEEEYDSGVE		EEGWPRQADA		ANS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мітохондрії, мітохондріальному нуклеоїді.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Kang S.G., Maurizi M.R., Thompson M., Mueser T., Ahvazi B. (2004). Crystallography and mutagenesis point to an essential role for the N-terminus of human mitochondrial ClpP. J. Struct. Biol. 148: 338—352. PMID 15522782 DOI:10.1016/j.jsb.2004.07.004
• Kang S.G., Dimitrova M.N., Ortega J., Ginsburg A., Maurizi M.R. (2005). Human mitochondrial ClpP is a stable heptamer that assembles into a tetradecamer in the presence of ClpX. J. Biol. Chem. 280: 35424—35432. PMID 16115876 DOI:10.1074/jbc.M507240200
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Kasashima K., Sumitani M., Endo H. (2012). Maintenance of mitochondrial genome distribution by mitochondrial AAA protein ClpX. Exp. Cell Res. 318: 2335—2343. PMID 22841477 DOI:10.1016/j.yexcr.2012.07.012

Див. також

• Хромосома 15