APLP1

APLP1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3PMR, 3Q7G, 3Q7L, 3QMK, 4RD9, 4RDA
Ідентифікатори
Символи	APLP1, APLP, amyloid beta precursor like protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 104775 MGI: 88046 HomoloGene: 68447 GeneCards: APLP1
Онтологія гена Молекулярна функція • alpha-2C adrenergic receptor binding • heparin binding • alpha-2B adrenergic receptor binding • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • alpha-2A adrenergic receptor binding • identical protein binding • transition metal ion binding Клітинна компонента • цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • клітинна мембрана • базальна мембрана • perinuclear region of cytoplasm Біологічний процес • ендоцитоз • нейробіологія розвитку • cellular response to norepinephrine stimulus • адгезія клітин • animal organ morphogenesis • GO:0097285 апоптоз • negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	333	11803
Ensembl	ENSG00000105290	ENSMUSG00000006651
UniProt	P51693	Q03157
RefSeq (мРНК)	NM_005166 NM_001024807	NM_007467
RefSeq (білок)	NP_001019978 NP_005157	NP_031493
Локус (UCSC)	Хр. 19: 35.87 – 35.88 Mb	Хр. 7: 30.13 – 30.14 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

APLP1 (англ. Amyloid beta precursor like protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 650 амінокислот, а молекулярна маса — 72 176.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGPASPAARG		LSRRPGQPPL		PLLLPLLLLL		LRAQPAIGSL		AGGSPGAAEA
PGSAQVAGLC		GRLTLHRDLR		TGRWEPDPQR		SRRCLRDPQR		VLEYCRQMYP
ELQIARVEQA		TQAIPMERWC		GGSRSGSCAH		PHHQVVPFRC		LPGEFVSEAL
LVPEGCRFLH		QERMDQCESS		TRRHQEAQEA		CSSQGLILHG		SGMLLPCGSD
RFRGVEYVCC		PPPGTPDPSG		TAVGDPSTRS		WPPGSRVEGA		EDEEEEESFP
QPVDDYFVEP		PQAEEEEETV		PPPSSHTLAV		VGKVTPTPRP		TDGVDIYFGM
PGEISEHEGF		LRAKMDLEER		RMRQINEVMR		EWAMADNQSK		NLPKADRQAL
NEHFQSILQT		LEEQVSGERQ		RLVETHATRV		IALINDQRRA		ALEGFLAALQ
ADPPQAERVL		LALRRYLRAE		QKEQRHTLRH		YQHVAAVDPE		KAQQMRFQVH
THLQVIEERV		NQSLGLLDQN		PHLAQELRPQ		IQELLHSEHL		GPSELEAPAP
GGSSEDKGGL		QPPDSKDDTP		MTLPKGSTEQ		DAASPEKEKM		NPLEQYERKV
NASVPRGFPF		HSSEIQRDEL		APAGTGVSRE		AVSGLLIMGA		GGGSLIVLSM
LLLRRKKPYG		AISHGVVEVD		PMLTLEEQQL		RELQRHGYEN		PTYRFLEERP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, клітинна адгезія, ендоцитоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку, з молекулою гепарину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Halim A., Ruetschi U., Larson G., Nilsson J. (2013). LC-MS/MS characterization of O-glycosylation sites and glycan structures of human cerebrospinal fluid glycoproteins. J. Proteome Res. 12: 573—584. PMID 23234360 DOI:10.1021/pr300963h
• Bush A.I., Pettingell W.H. Jr., de Paradis M., Tanzi R.E., Wasco W. (1994). The amyloid beta-protein precursor and its mammalian homologues. Evidence for a zinc-modulated heparin-binding superfamily. J. Biol. Chem. 269: 26618—26621. PMID 7929392

Див. також

• Хромосома 19