ALOX15B

ALOX15B
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4NRE
Ідентифікатори
Символи	ALOX15B, 15-LOX-2, arachidonate 15-lipoxygenase, type B, arachidonate 15-lipoxygenase type B
Зовнішні ІД	OMIM: 603697 MGI: 1098228 HomoloGene: 886 GeneCards: ALOX15B
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • calcium ion binding; • dioxygenase activity; • зв'язування з іоном металу; • arachidonate 8(S)-lipoxygenase activity; • linoleate 13S-lipoxygenase activity; • oxidoreductase activity; • oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen; • lipid binding; • arachidonate 15-lipoxygenase activity;
Клітинна компонента	• внутрішньоклітинний; • екзосома; • extrinsic component of membrane; • гіалоплазма; • клітинне ядро; • мембрана; • цитоскелет; • клітинна мембрана; • цитоплазма;
Біологічний процес	• GO:0097285 апоптоз; • linoleic acid metabolic process; • negative regulation of growth; • lipid metabolism; • positive regulation of keratinocyte differentiation; • negative regulation of cell cycle; • prostate gland development; • lipoxygenase pathway; • hepoxilin biosynthetic process; • positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation; • negative regulation of cell migration; • positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway; • regulation of epithelial cell differentiation; • negative regulation of cell population proliferation; • arachidonic acid metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	247
	11688
	ENSG00000179593
	ENSMUSG00000020891
	O15296
	O35936
	NM_001141; NM_001039130; NM_001039131
	NM_009661
	NP_001034219; NP_001034220; NP_001132
	NP_033791
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ALOX15B (англ. Arachidonate 15-lipoxygenase, type B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 676 амінокислот, а молекулярна маса — 75 857^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAEFRVRVST	GEAFGAGTWD	KVSVSIVGTR	GESPPLPLDN	LGKEFTAGAE
EDFQVTLPED	VGRVLLLRVH	KAPPVLPLLG	PLAPDAWFCR	WFQLTPPRGG
HLLFPCYQWL	EGAGTLVLQE	GTAKVSWADH	HPVLQQQRQE	ELQARQEMYQ
WKAYNPGWPH	CLDEKTVEDL	ELNIKYSTAK	NANFYLQAGS	AFAEMKIKGL
LDRKGLWRSL	NEMKRIFNFR	RTPAAEHAFE	HWQEDAFFAS	QFLNGLNPVL
IRRCHYLPKN	FPVTDAMVAS	VLGPGTSLQA	ELEKGSLFLV	DHGILSGIQT
NVINGKPQFS	AAPMTLLYQS	PGCGPLLPLA	IQLSQTPGPN	SPIFLPTDDK
WDWLLAKTWV	RNAEFSFHEA	LTHLLHSHLL	PEVFTLATLR	QLPHCHPLFK
LLIPHTRYTL	HINTLARELL	IVPGQVVDRS	TGIGIEGFSE	LIQRNMKQLN
YSLLCLPEDI	RTRGVEDIPG	YYYRDDGMQI	WGAVERFVSE	IIGIYYPSDE
SVQDDRELQA	WVREIFSKGF	LNQESSGIPS	SLETREALVQ	YVTMVIFTCS
AKHAAVSAGQ	FDSCAWMPNL	PPSMQLPPPT	SKGLATCEGF	IATLPPVNAT
CDVILALWLL	SKEPGDQRPL	GTYPDEHFTE	EAPRRSIATF	QSRLAQISRG
IQERNQGLVL	PYTYLDPPLI	ENSVSI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм ліпідів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами, іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані.

Література

Brash A.R., Boeglin W.E., Chang M.S. (1997). Discovery of a second 15S-lipoxygenase in humans. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 6148—6152. PMID 9177185 DOI:10.1073/pnas.94.12.6148
Krieg P., Marks F., Fuerstenberger G. (2001). A gene cluster encoding human epidermis-type lipoxygenases at chromosome 17p13.1: cloning, physical mapping, and expression. Genomics. 73: 323—330. PMID 11350124 DOI:10.1006/geno.2001.6519
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kilty I., Logan A., Vickers P.J. (1999). Differential characteristics of human 15-lipoxygenase isozymes and a novel splice variant of 15S-lipoxygenase. Eur. J. Biochem. 266: 83—93. PMID 10542053 DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.00818.x
Jisaka M., Kim R.B., Boeglin W.E., Brash A.R. (2000). Identification of amino acid determinants of the positional specificity of mouse 8S-lipoxygenase and human 15S-lipoxygenase-2. J. Biol. Chem. 275: 1287—1293. PMID 10625675 DOI:10.1074/jbc.275.2.1287
Yoo H., Jeon B., Jeon M.S., Lee H., Kim T.Y. (2008). Reciprocal regulation of 12- and 15-lipoxygenases by UV-irradiation in human keratinocytes. FEBS Lett. 582: 3249—3253. PMID 18755188 DOI:10.1016/j.febslet.2008.08.017

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:434 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, O15296 (англ.) . Архів оригіналу за 10 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 17

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:434 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, O15296 (англ.) . Архів оригіналу за 10 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

ALOX15B

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук