AKT2
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
AKT2 (англ. AKT serine/threonine kinase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 481 амінокислот, а молекулярна маса — 55 769[5].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MNEVSVIKEG | WLHKRGEYIK | TWRPRYFLLK | SDGSFIGYKE | RPEAPDQTLP | ||||
PLNNFSVAEC | QLMKTERPRP | NTFVIRCLQW | TTVIERTFHV | DSPDEREEWM | ||||
RAIQMVANSL | KQRAPGEDPM | DYKCGSPSDS | STTEEMEVAV | SKARAKVTMN | ||||
DFDYLKLLGK | GTFGKVILVR | EKATGRYYAM | KILRKEVIIA | KDEVAHTVTE | ||||
SRVLQNTRHP | FLTALKYAFQ | THDRLCFVME | YANGGELFFH | LSRERVFTEE | ||||
RARFYGAEIV | SALEYLHSRD | VVYRDIKLEN | LMLDKDGHIK | ITDFGLCKEG | ||||
ISDGATMKTF | CGTPEYLAPE | VLEDNDYGRA | VDWWGLGVVM | YEMMCGRLPF | ||||
YNQDHERLFE | LILMEEIRFP | RTLSPEAKSL | LAGLLKKDPK | QRLGGGPSDA | ||||
KEVMEHRFFL | SINWQDVVQK | KLLPPFKPQV | TSEVDTRYFD | DEFTAQSITI | ||||
TPPDRYDSLG | LLELDQRTHF | PQFSYSASIR | E |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, регуляція трансляції, транспорт, вуглеводний обмін, метаболізм глікогену, обмін глюкози, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном марганцю. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендосомах.
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Laine J., Kuenstle G., Obata T., Sha M., Noguchi M. (2000). The protooncogene TCL1 is an Akt kinase coactivator. Mol. Cell. 6: 395—407. PMID 10983986 DOI:10.1016/S1097-2765(00)00039-3
- Heron-Milhavet L., Mamaeva D., Rochat A., Lamb N.J., Fernandez A. (2008). Akt2 is implicated in skeletal muscle differentiation and specifically binds Prohibitin2/REA. J. Cell. Physiol. 214: 158—165. PMID 17565718 DOI:10.1002/jcp.21177
- Ding J., Du K. (2009). ClipR-59 interacts with Akt and regulates Akt cellular compartmentalization. Mol. Cell. Biol. 29: 1459—1471. PMID 19139280 DOI:10.1128/MCB.00754-08
- Hers I., Vincent E.E., Tavare J.M. (2011). Akt signalling in health and disease. Cell. Signal. 23: 1515—1527. PMID 21620960 DOI:10.1016/j.cellsig.2011.05.004
- Heron-Milhavet L., Khouya N., Fernandez A., Lamb N.J. (2011). Akt1 and Akt2: differentiating the aktion. Histol. Histopathol. 26: 651—662. PMID 21432781 DOI:10.14670/HH-26.651
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з AKT2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:392 (англ.) . Архів оригіналу за 19 березня 2016. Процитовано 12 вересня 2017. [Архівовано 2016-03-19 у Wayback Machine.]
- ↑ UniProt, P31751 (англ.) . Архів оригіналу за 8 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |