VIL1

VIL1 (англ. Villin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 2-й хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 827 амінокислот, а молекулярна маса — 92 695.

VIL1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1UNC, 3FG7
Ідентифікатори
Символи	VIL1, D2S1471, VIL, villin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 193040 MGI: 98930 HomoloGene: 5169 GeneCards: VIL1
Онтологія гена Молекулярна функція • lysophosphatidic acid binding • calcium ion binding • protein homodimerization activity • cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process • actin filament binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • identical protein binding • actin binding • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding Клітинна компонента • цитоплазма • cell projection • Філоподія • ruffle • клітинна мембрана • нуклеоплазма • Мікроворсинки • filopodium tip • brush border • actin filament bundle • екзосома • цитоскелет • lamellipodium Біологічний процес • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process • actin nucleation • positive regulation of lamellipodium morphogenesis • cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility • epithelial cell differentiation • epidermal growth factor receptor signaling pathway • response to bacterium • positive regulation of cell migration • cellular response to hepatocyte growth factor stimulus • actin filament depolymerization • actin filament severing • barbed-end actin filament capping • positive regulation of epithelial cell migration • regulation of lamellipodium morphogenesis • terminal web assembly • cellular response to epidermal growth factor stimulus • actin filament polymerization • regulation of wound healing • cytoskeleton organization • actin filament capping • regulation of cell shape • positive regulation of multicellular organism growth • intestinal D-glucose absorption • positive regulation of actin filament bundle assembly • regulation of microvillus length • regulation of actin nucleation • positive regulation of actin filament depolymerization • GO:0097285 апоптоз • positive regulation of protein localization to plasma membrane • GO:0034622 protein-containing complex assembly Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7429	22349
Ensembl	ENSG00000127831	ENSMUSG00000026175
UniProt	P09327	Q62468
RefSeq (мРНК)	NM_007127	NM_009509
RefSeq (білок)	NP_009058	NP_033535
Локус (UCSC)	Хр. 2: 218.42 – 218.45 Mb	Хр. 1: 74.45 – 74.47 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTKLSAQVKG		SLNITTPGLQ		IWRIEAMQMV		PVPSSTFGSF		FDGDCYIILA
IHKTASSLSY		DIHYWIGQDS		SLDEQGAAAI		YTTQMDDFLK		GRAVQHREVQ
GNESEAFRGY		FKQGLVIRKG		GVASGMKHVE		TNSYDVQRLL		HVKGKRNVVA
GEVEMSWKSF		NRGDVFLLDL		GKLIIQWNGP		ESTRMERLRG		MTLAKEIRDQ
ERGGRTYVGV		VDGENELASP		KLMEVMNHVL		GKRRELKAAV		PDTVVEPALK
AALKLYHVSD		SEGNLVVREV		ATRPLTQDLL		SHEDCYILDQ		GGLKIYVWKG
KKANEQEKKG		AMSHALNFIK		AKQYPPSTQV		EVQNDGAESA		VFQQLFQKWT
ASNRTSGLGK		THTVGSVAKV		EQVKFDATSM		HVKPQVAAQQ		KMVDDGSGEV
QVWRIENLEL		VPVDSKWLGH		FYGGDCYLLL		YTYLIGEKQH		YLLYVWQGSQ
ASQDEITASA		YQAVILDQKY		NGEPVQIRVP		MGKEPPHLMS		IFKGRMVVYQ
GGTSRTNNLE		TGPSTRLFQV		QGTGANNTKA		FEVPARANFL		NSNDVFVLKT
QSCCYLWCGK		GCSGDEREMA		KMVADTISRT		EKQVVVEGQE		PANFWMALGG
KAPYANTKRL		QEENLVITPR		LFECSNKTGR		FLATEIPDFN		QDDLEEDDVF
LLDVWDQVFF		WIGKHANEEE		KKAAATTAQE		YLKTHPSGRD		PETPIIVVKQ
GHEPPTFTGW		FLAWDPFKWS		NTKSYEDLKA		ELGNSRDWSQ		ITAEVTSPKV
DVFNANSNLS		SGPLPIFPLE		QLVNKPVEEL		PEGVDPSRKE		EHLSIEDFTQ
AFGMTPAAFS		ALPRWKQQNL		KKEKGLF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних відростках.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Zhai L., Zhao P., Panebra A., Guerrerio A.L., Khurana S. (2001). Tyrosine phosphorylation of villin regulates the organization of the actin cytoskeleton. J. Biol. Chem. 276: 36163—36167. PMID 11500485 DOI:10.1074/jbc.C100418200
• Kumar N., Zhao P., Tomar A., Galea C.A., Khurana S. (2004). Association of villin with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate regulates the actin cytoskeleton. J. Biol. Chem. 279: 3096—3110. PMID 14863952 DOI:10.1074/jbc.M308878200
• Kumar N., Khurana S. (2004). Identification of a functional switch for actin severing by cytoskeletal proteins. J. Biol. Chem. 279: 24915—24918. PMID 15084600 DOI:10.1074/jbc.C400110200
• Kumar N., Tomar A., Parrill A.L., Khurana S. (2004). Functional dissection and molecular characterization of calcium-sensitive actin-capping and actin-depolymerizing sites in villin. J. Biol. Chem. 279: 45036—45046. PMID 15272027 DOI:10.1074/jbc.M405424200
• Tomar A., George S., Kansal P., Wang Y., Khurana S. (2006). Interaction of phospholipase C-gamma1 with villin regulates epithelial cell migration. J. Biol. Chem. 281: 31972—31986. PMID 16921170 DOI:10.1074/jbc.M604323200

Див. також

• Хромосома 2