Эчтәлеккә күчү

DDX58

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/DDX58 latin yazuında])
DDX58
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген RIG-I[d][1]
Молекуляр функция нуклеотид-связывающий[d][2], helicase activity[d][2], zinc ion binding[d][3], связывание с ионом металла[d][2], связывание с белками плазмы[d][4][5][6][…], single-stranded RNA binding[d][7][2], связывание похожих белков[d][8], RNA binding[d][2], double-stranded RNA binding[d][9][7][2][…], double-stranded DNA binding[d][2], гидролазная активность[d][2], АТФ-связанные[d][2][2], nucleic acid binding[d][2] һәм ubiquitin protein ligase binding[d][10]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][8], cell projection[d][2], мембрана[d][2], bicellular tight junction[d][2][11], күзәнәк мембранасы[d][2], ruffle membrane[d][2][11], межклеточные контакты[d][2], actin cytoskeleton[d][11], цитоскелет[d][2] һәм цитозоль[d][2][2]
Биологик процесс regulation of cell migration[d][11], response to exogenous dsRNA[d][12], positive regulation of interferon-alpha production[d][13][14], immune system process[d][2], response to virus[d][15][2], cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway in response to virus[d][15], positive regulation of gene expression[d][16], positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production[d][16], positive regulation of interleukin-8 production[d][16], positive regulation of interleukin-6 production[d][16], negative regulation of type I interferon production[d][2], detection of virus[d][9], вирусный процесс[d][2], врождённый иммунитет[d][2][13][17][…], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][9], RIG-I signaling pathway[d][7], regulation of type III interferon production[d][15], positive regulation of defense response to virus by host[d][13], positive regulation of interferon-beta production[d][13][17][7][…], protein deubiquitination[d][2], positive regulation of response to cytokine stimulus[d][18], cellular response to exogenous dsRNA[d][18], defense response to virus[d][12], positive regulation of DNA-binding transcription factor activity[d][9], positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production[d][2][2], response to exogenous dsRNA[d][2][2] һәм defense response to virus[d][2][2]

DDX58 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[19][20]

Искәрмәләр

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 GOA
  3. ↑ Hopfner K., Conzelmann K., Cui S. et al. The C-terminal regulatory domain is the RNA 5'-triphosphate sensor of RIG-I // Mol. Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2008. — ISSN 1097-2765; 1097-4164 — doi:10.1016/J.MOLCEL.2007.10.032 — PMID:18243112
  4. ↑ Oshiumi H. DDX60, a DEXD/H box helicase, is a novel antiviral factor promoting RIG-I-like receptor-mediated signaling // Mol. Cell. Biol. — ASM, 2011. — ISSN 0270-7306; 1098-5549; 1067-8824 — doi:10.1128/MCB.01368-10 — PMID:21791617
  5. ↑ Oshiumi H., Matsumoto M., Hatakeyama S. et al. Riplet/RNF135, a RING finger protein, ubiquitinates RIG-I to promote interferon-beta induction during the early phase of viral infection // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M804259200 — PMID:19017631
  6. ↑ Cui J., Zhu L., Xia X. et al. NLRC5 negatively regulates the NF-kappaB and type I interferon signaling pathways // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2010. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2010.03.040 — PMID:20434986
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 7,3 Bamming D., Horvath C. M. Regulation of signal transduction by enzymatically inactive antiviral RNA helicase proteins MDA5, RIG-I, and LGP2 // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M807365200 — PMID:19211564
  8. ↑ 8,0 8,1 Miyazaki T., Fujikura D., Mizutani T. ZAPS is a potent stimulator of signaling mediated by the RNA helicase RIG-I during antiviral responses // Nat. Immunol. — USA: NPG, 2011. — ISSN 1529-2908; 1529-2916 — doi:10.1038/NI.1963 — PMID:21102435
  9. ↑ 9,0 9,1 9,2 9,3 García-Sastre A., Cárdenas W. B., Martínez-Sobrido L. et al. Inhibition of retinoic acid-inducible gene I-mediated induction of beta interferon by the NS1 protein of influenza A virus // J. Virol. — ASM, 2007. — ISSN 0022-538X; 1098-5514; 1070-6321 — doi:10.1128/JVI.01265-06 — PMID:17079289
  10. ↑ Shi Z. A non-canonical role of the p97 complex in RIG-I antiviral signaling // EMBO J. — NPG, 2015. — ISSN 0261-4189; 1460-2075 — doi:10.15252/EMBJ.201591888 — PMID:26471729
  11. ↑ 11,0 11,1 11,2 11,3 Mukherjee A., Weber C. R., Morosky S. A. Retinoic acid-induced gene-1 (RIG-I) associates with the actin cytoskeleton via caspase activation and recruitment domain-dependent interactions // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M807547200 — PMID:19122199
  12. ↑ 12,0 12,1 GOA
  13. ↑ 13,0 13,1 13,2 13,3 Hornung V., Latz E., Hartmann G. et al. RIG-I-dependent sensing of poly(dA:dT) through the induction of an RNA polymerase III-transcribed RNA intermediate // Nat. Immunol. — USA: NPG, 2009. — ISSN 1529-2908; 1529-2916 — doi:10.1038/NI.1779 — PMID:19609254
  14. ↑ Akira S., Tuschl T., Hornung V. et al. Recognition of 5' triphosphate by RIG-I helicase requires short blunt double-stranded RNA as contained in panhandle of negative-strand virus // Immunity — Cell Press, Elsevier BV, 2009. — ISSN 1074-7613; 1097-4180 — doi:10.1016/J.IMMUNI.2009.05.008 — PMID:19576794
  15. ↑ 15,0 15,1 15,2 Gale M. Immune signaling by RIG-I-like receptors // Immunity — Cell Press, Elsevier BV, 2011. — ISSN 1074-7613; 1097-4180 — doi:10.1016/J.IMMUNI.2011.05.003 — PMID:21616437
  16. ↑ 16,0 16,1 16,2 16,3 Sathe A. TLR9 and RIG-I signaling in human endocervical epithelial cells modulates inflammatory responses of macrophages and dendritic cells in vitro // PLOS ONE / PLOS ONE Editors — PLoS, 2014. — ISSN 1932-6203 — doi:10.1371/JOURNAL.PONE.0083882 — PMID:24409285
  17. ↑ 17,0 17,1 MacMillan J. B., Chen Z. RNA polymerase III detects cytosolic DNA and induces type I interferons through the RIG-I pathway // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2009. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2009.06.015 — PMID:19631370
  18. ↑ 18,0 18,1 Zhang Z., Yuan B., Lu N. et al. DHX9 pairs with IPS-1 to sense double-stranded RNA in myeloid dendritic cells // J. Immunol. — Baltimore: 2011. — ISSN 0022-1767; 1550-6606 — doi:10.4049/JIMMUNOL.1101307 — PMID:21957149
  19. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  20. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=DDX58&oldid=4127102