Эчтәлеккә күчү

COL18A1

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/COL18A1 latin yazuında])
COL18A1
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген COL18A1[d][1]
Молекуляр функция structural molecule activity[d][2], связывание с ионом металла[d][2], связывание с белками плазмы[d][3][4][5][…], связывание похожих белков[d][6], extracellular matrix structural constituent[d][7], extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength[d][8][9][10][…], extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength[d][11][12][13][…] һәм extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength[d][12][11][14][…]
Күзәнәк компоненты коллаген[d][15][2], endoplasmic reticulum lumen[d][2], внеклеточный матрикс[d][16][17][18][…], базаль мембрана[d][2][2][2], экзосома[d][19][20][21][…], күзәнәк тышындагы мохит[d][17][8], күзәнәк тышындагы өлкә[d][17][17][22], күзәнәк тышындагы өлкә[d][2][2][23], күзәнәк тышындагы мохит[d][2][7][11], внеклеточный матрикс[d][7], collagen-containing extracellular matrix[d][24][25][12][…] һәм экзосома[d][26][27][28]
Биологик процесс positive regulation of cell migration[d][2], endothelial cell morphogenesis[d][2], response to hydrostatic pressure[d][2], extracellular matrix organization[d][17][17], positive regulation of endothelial cell apoptotic process[d][2], агрегация клеток[d][2], Ангиогенез[d][2], позитивная регуляция пролиферации клеток[d][2], морфогенез органа животных[d][15], collagen catabolic process[d][17], күрү[d][15], негативная регуляция пролиферации клеток[d][29] һәм extracellular matrix organization[d][2][2][7]
Тәэсир итешә ocriplasmin[d][30]

COL18A1 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[31][32]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 GOA
  3. Chen Y., Shi H. The heparin binding motif of endostatin mediates its interaction with receptor nucleolin // Biochemistry / A. SchepartzACS, 2009. — ISSN 0006-2960; 1520-4995; 1943-295Xdoi:10.1021/BI901265ZPMID:19877579
  4. Shi H., Huang Y., Zhou H. et al. Nucleolin is a receptor that mediates antiangiogenic and antitumor activity of endostatin // BloodAmerican Society of Hematology, Elsevier BV, 2007. — ISSN 0006-4971; 1528-0020doi:10.1182/BLOOD-2007-01-064428PMID:17615292
  5. Ricard-Blum S., Salza R., Chautard E. et al. Extended interaction network of procollagen C-proteinase enhancer-1 in the extracellular matrix // Biochem. J.London [etc.]: Portland Press, 2014. — ISSN 0264-6021; 1470-8728doi:10.1042/BJ20130295PMID:24117177
  6. He Y., Zhou H., Tang H. et al. Deficiency of disulfide bonds facilitating fibrillogenesis of endostatin // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2006. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M507745200PMID:16269408
  7. 7,0 7,1 7,2 7,3 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  8. 8,0 8,1 Didangelos A., Yin X., Mayr M. Proteomics characterization of extracellular space components in the human aorta // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M110.001693PMID:20551380
  9. Zanivan S., Hernández-Fernaud J. R. SILAC-based proteomics of human primary endothelial cell morphogenesis unveils tumor angiogenic markers // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M113.031344PMID:23979707
  10. Mayr M., Iozzo R. V., Barallobre-Barreiro J. et al. Glycoproteomics Reveals Decorin Peptides With Anti-Myostatin Activity in Human Atrial Fibrillation // CirculationLippincott Williams & Wilkins, 2016. — ISSN 0009-7322; 1524-4539doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.115.016423PMID:27559042
  11. 11,0 11,1 11,2 Didangelos A., Yin X., Mayr M. Proteomics characterization of extracellular space components in the human aorta // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M110.001693PMID:20551380
  12. 12,0 12,1 12,2 Naba A., Oliver M T Pearce, Hynes R. O. Characterization of the Extracellular Matrix of Normal and Diseased Tissues Using Proteomics // J. Proteome Res. / J. YatesACS, 2017. — ISSN 1535-3893; 1535-3907doi:10.1021/ACS.JPROTEOME.7B00191PMID:28675934
  13. Zanivan S., Hernández-Fernaud J. R. SILAC-based proteomics of human primary endothelial cell morphogenesis unveils tumor angiogenic markers // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M113.031344PMID:23979707
  14. Naba A., Clauser K. R., Hynes R. O. Extracellular matrix signatures of human primary metastatic colon cancers and their metastases to liver // BMC CancerBMC, Springer Science Business Media, 2014. — ISSN 1471-2407doi:10.1186/1471-2407-14-518PMID:25037231
  15. 15,0 15,1 15,2 M Zatz, Passos-Bueno M. R. Collagen XVIII, containing an endogenous inhibitor of angiogenesis and tumor growth, plays a critical role in the maintenance of retinal structure and in neural tube closure (Knobloch syndrome) // Human Molecular GeneticsOUP, 2000. — ISSN 0964-6906; 1460-2083doi:10.1093/HMG/9.13.2051PMID:10942434
  16. Didangelos A., Doménech N., Willeit P. et al. Proteomics analysis of cardiac extracellular matrix remodeling in a porcine model of ischemia/reperfusion injury // CirculationLippincott Williams & Wilkins, 2012. — ISSN 0009-7322; 1524-4539doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.111.056952PMID:22261194
  17. 17,0 17,1 17,2 17,3 17,4 17,5 17,6 GOA
  18. Borg-Bartolo S., Byron A., Humphries J. D. et al. Comparative proteomic analysis of supportive and unsupportive extracellular matrix substrates for human embryonic stem cell maintenance // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M113.463372PMID:23658023
  19. Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. StimsonWiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861doi:10.1002/PMIC.201200561PMID:23533145
  20. Gonzalez-Begne M., Lu B., Han X. et al. Proteomic analysis of human parotid gland exosomes by multidimensional protein identification technology (MudPIT) // J. Proteome Res. / J. YatesACS, 2009. — ISSN 1535-3893; 1535-3907doi:10.1021/PR800658CPMID:19199708
  21. Farina A., Lane L., Lescuyer P. et al. Proteomic analysis of podocyte exosome-enriched fraction from normal human urine // Journal of ProteomicsElsevier BV, 2013. — ISSN 1874-3919; 0165-022Xdoi:10.1016/J.JPROT.2013.01.012PMID:23376485
  22. Yin X., Mayr M., Porter K. E. Extracellular matrix remodelling in response to venous hypertension: proteomics of human varicose veins // Cardiovascular ResearchOUP, 2016. — ISSN 0008-6363; 1755-3245doi:10.1093/CVR/CVW075PMID:27068509
  23. Yin X., Mayr M., Porter K. E. Extracellular matrix remodelling in response to venous hypertension: proteomics of human varicose veins // Cardiovascular ResearchOUP, 2016. — ISSN 0008-6363; 1755-3245doi:10.1093/CVR/CVW075PMID:27068509
  24. Didangelos A., Doménech N., Willeit P. et al. Proteomics analysis of cardiac extracellular matrix remodeling in a porcine model of ischemia/reperfusion injury // CirculationLippincott Williams & Wilkins, 2012. — ISSN 0009-7322; 1524-4539doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.111.056952PMID:22261194
  25. Borg-Bartolo S., Byron A., Humphries J. D. et al. Comparative proteomic analysis of supportive and unsupportive extracellular matrix substrates for human embryonic stem cell maintenance // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M113.463372PMID:23658023
  26. Gonzalez-Begne M., Lu B., Han X. et al. Proteomic analysis of human parotid gland exosomes by multidimensional protein identification technology (MudPIT) // J. Proteome Res. / J. YatesACS, 2009. — ISSN 1535-3893; 1535-3907doi:10.1021/PR800658CPMID:19199708
  27. Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. BriggsAmerican Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450doi:10.1681/ASN.2008040406PMID:19056867
  28. Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. StimsonWiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861doi:10.1002/PMIC.201200561PMID:23533145
  29. J Folkman Endostatin: an endogenous inhibitor of angiogenesis and tumor growth // CellCell Press, Elsevier BV, 1997. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/S0092-8674(00)81848-6PMID:9008168
  30. Open Targets Platform
  31. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  32. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)