ADP-ribozilacija

ADP-ribozilacija je adicija jedne ili više ADP-riboznih grupa na protein.^[1]^[2] Te reakcije učestvuju u ćelijskoj signalizaciji i kontrolišu mnoge ćelijske procese, uključujući DNK popravku i apoptozu.^[3]^[4]

ADP-ribozilacioni enzimi

ADP-ribozilaciju mogu da posreduju enzimi NAD:diftamid ADP-riboziltransferaze, koji prenose ADP-riboznu grupu sa nikotinamid adenin dinukleotida (NAD) na akceptore kao što su arginin, glutaminska kiselina, ili aspartinska kiselina. Kod ljudi, jedan tip ADP-riboziltransferaza su NAD:arginin ADP-riboziltransferaze, koje modifikuju aminokiselinske ostatke proteina kao što su histoni dodatkom jedne ADP-ribozne grupe.^[5] Te reakcije su povratne; na primer, kad je arginin modifikovan, nastali ADP-ribozilarginin se može razraditi dejstvom ADP-ribozilargininskih hidrolaza.^[6]

Reference

^ Belenky P, Bogan KL, Brenner C (2007). „NAD metabolism in health and disease” (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12—9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006.
^ Ziegler M (2000). „New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling”. Eur. J. Biochem. 267 (6): 1550—64. PMID 10712584. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x.
^ Berger F, Ramírez-Hernández MH, Ziegler M (2004). „The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P)”. Trends Biochem. Sci. 29 (3): 111—8. PMID 15003268. doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007.
^ Corda D, Di Girolamo M (2003). „NEW EMBO MEMBER'S REVIEW: Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation”. EMBO J. 22 (9): 1953—8. PMC 156081 . PMID 12727863. doi:10.1093/emboj/cdg209.
^ Okazaki IJ, Moss J (1999). „Characterization of glycosylphosphatidylinositiol-anchored, secreted, and intracellular vertebrate mono-ADP-ribosyltransferases”. Annual Review of Nutrition. 19: 485—509. PMID 10448534. doi:10.1146/annurev.nutr.19.1.485.
^ Takada T, Okazaki IJ, Moss J (1994). „ADP-ribosylarginine hydrolases”. Mol. Cell. Biochem. 138 (1–2): 119—22. PMID 7898453. doi:10.1007/BF00928452.

Vidi još

[1] Belenky P, Bogan KL, Brenner C (2007). „NAD metabolism in health and disease” (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 12—9. PMID 17161604. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006.

[2] Ziegler M (2000). „New functions of a long-known molecule. Emerging roles of NAD in cellular signaling”. Eur. J. Biochem. 267 (6): 1550—64. PMID 10712584. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x.

[3] Berger F, Ramírez-Hernández MH, Ziegler M (2004). „The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P)”. Trends Biochem. Sci. 29 (3): 111—8. PMID 15003268. doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007.

[4] Corda D, Di Girolamo M (2003). „NEW EMBO MEMBER'S REVIEW: Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation”. EMBO J. 22 (9): 1953—8. PMC 156081 . PMID 12727863. doi:10.1093/emboj/cdg209.

[5] Okazaki IJ, Moss J (1999). „Characterization of glycosylphosphatidylinositiol-anchored, secreted, and intracellular vertebrate mono-ADP-ribosyltransferases”. Annual Review of Nutrition. 19: 485—509. PMID 10448534. doi:10.1146/annurev.nutr.19.1.485.

[6] Takada T, Okazaki IJ, Moss J (1994). „ADP-ribosylarginine hydrolases”. Mol. Cell. Biochem. 138 (1–2): 119—22. PMID 7898453. doi:10.1007/BF00928452.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]