Prijeđi na sadržaj

Tirozin 3-monooksigenaza

Izvor: Wikipedija
Tirozin 3-monooksigenaza
Identifikatori
EC broj 1.14.16.2
CAS broj 9036-22-0
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Tirozin 3-monooksigenaza (EC 1.14.16.2, L-tirozinska hidroksilaza, tirozinska 3-hidroksilaza, tirozinska hidroksilaza) je enzim sa sistematskim imenom L-tirozin,tetrahidrobiopterin:kiseonik oksidoreduktaza (3-hidroksilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

L-tirozin tetrahidrobiopterin O2 L-dopa 4a-hidroksitetrahidrobiopterin

Aktivni centar sadrži mononuklearno gvožđe(II). Ovaj enzim se aktivira fosforilacijom.

Reference

[uredi | uredi kod]
  1. El Mestikawy, S., Glowinski, J. and Hamon, M. (1983). „Tyrosine hydroxylase activation in depolarized dopaminergic terminals -involvement of Ca2 -dependent phosphorylation”. Nature (Lond.) 302: 830-832. PMID 6133218. 
  2. Ikeda, M., Levitt, M. and Udenfriend, S. (1967). „Phenylalanine as substrate and inhibitor of tyrosine hydroxylase”. Arch. Biochem. Biophys. 120: 420-427. PMID 6033458. 
  3. Nagatsu, T., Levitt, M. and Udenfriend, S. (1964). „Tyrosine hydroxylase. The initial step in norepinephrine biosynthesis”. J. Biol. Chem. 239: 2910-2917. PMID 14216443. 
  4. Pigeon, D., Drissi-Daoudi, R., Gros, F. and Thibault, J. (1986). „Copurification of tyrosine hydroxylase from rat pheochromocytoma by protein kinase”. C. R. Acad. Sci. III 302: 435-438. PMID 2872947. 
  5. Goodwill, K.E., Sabatier, C., Marks, C., Raag, R., Fitzpatrick, P.F. and Stevens, R.C. (1997). „Crystal structure of tyrosine hydroxylase at 2.3 Å and its implications for inherited neurodegenerative diseases”. Nat. Struct. Biol. 4: 578-585. PMID 9228951. 

Literatura

[uredi | uredi kod]

Spoljašnje veze

[uredi | uredi kod]