Kringl domen
| |||||||||
| Boveđi protrombinski fragment 1 u kompleksu sa kalcijumom i lizofosfatidilserinom | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Simbol | Kringl | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| InterPro | IPR000001 | ||||||||
| SMART | KR | ||||||||
| PROSITE | PDOC00020 | ||||||||
| SCOP | 1pk4 | ||||||||
| Superfamilija | 1pk4 | ||||||||
| OPM protein | 1nl2 | ||||||||
| |||||||||
Kringl domeni su autonomni proteinski domeni koji formiraju velike petlje stabilizovane sa 3 disulfidne veze. Oni učestvuju u protein-protein interakcijama sa krvnim koagulacionim faktorima. Ime kringl potiče od skandinavskog peciva na koje ove strukture podsećaju.
Kringl domen je nađen u plazminogenima, hepatocitnim faktorima rasta, protrombinu, o apolipoproteinu (a).
Ovi domeni su nađeni u mnogim koagulacionim i fibrinolitičkim proteinima. Kringl domeni učestvuju u vezivanju posrednika (e.g., membrana, drugih proteina ili fosfolipida), kao i u regulaciji proteolitičke aktivnosti.[1][2][3] Kringl domeni[4][5][6] sadrže trostruku petlju i 3 disulfidna mosta, čija conformacija je definisana brojnim vodoničnim vezama i malim segmentima antiparalelnih beta ravni. Oni se javljaju sa promenljivim brojem kopija u proteinima plazme, uključujući protrombin i urokinazni tip plasminogenog aktivatora, koji su serinske proteaze iz MEROPS peptidazne familije S1A.
ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; PLAT; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;
- ↑ Fujikawa K, McMullen BA (1985). „Amino acid sequence of the heavy chain of human alpha-factor XIIa (activated Hageman factor)”. J. Biol. Chem. 260 (9): 5328–5341. PMID 3886654.
- ↑ Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). „Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases”. FEBS Lett. 171 (1): 131–136. DOI:10.1016/0014-5793(84)80473-1. PMID 6373375.
- ↑ Atkinson RA, Williams RJ (1990). „Solution structure of the kringle 4 domain from human plasminogen by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy and distance geometry”. J. Mol. Biol. 212 (3): 541–552. DOI:10.1016/0022-2836(90)90330-O. PMID 2157850.
- ↑ Castellino FJ, Beals JM (1987). „The genetic relationships between the kringle domains of human plasminogen, prothrombin, tissue plasminogen activator, urokinase, and coagulation factor XII”. J. Mol. Evol. 26 (4): 358–369. DOI:10.1007/BF02101155. PMID 3131537.
- ↑ Patthy L (1985). „Evolution of the proteases of blood coagulation and fibrinolysis by assembly from modules”. Cell 41 (3): 657–663. DOI:10.1016/S0092-8674(85)80046-5. PMID 3891096.
- ↑ Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). „Evolutionary origin of numerous kringles in human and simian apolipoprotein(a)”. FEBS Lett. 287 (1): 146–148. DOI:10.1016/0014-5793(91)80036-3. PMID 1879523.