Laforina é um fosfatase, com um domínio de ligação a carboidratos,[1] que em humanos é codificada pelo geneEPM2A. Ele é mutado em pacientes com doença de Lafora.[2][3][4] Ele contém um domínio fosfatase de especificidade dupla (DSP) e um subtipo de módulo de ligação a carboidratos 20[5] (CBM20). Laforina regula a autofagia através do alvo mamífero da rapamicina,[6] que é comprometida na doença de Lafora.[7]
Referências
↑Gilkes NR, Claeyssens M, Aebersold R, Henrissat B, Meinke A, Morrison HD, Kilburn DG, Warren RA, Miller RC (dezembro de 1991). «Structural and functional relationships in two families of beta-1,4-glycanases». Eur. J. Biochem. 202 (2): 367–77. PMID1761039. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16384.x
↑Ganesh S, Agarwala KL, Ueda K, Akagi T, Shoda K, Usui T, Hashikawa T, Osada H, Delgado-Escueta AV, Yamakawa K (setembro de 2000). «Laforin, defective in the progressive myoclonus epilepsy of Lafora type, is a dual-specificity phosphatase associated with polyribosomes». Human Molecular Genetics. 9 (15): 2251–61. PMID11001928. doi:10.1093/oxfordjournals.hmg.a018916
↑Sabers CJ1, Martin MM, Brunn GJ, Williams JM, Dumont FJ, Wiederrecht G, Abraham RT. Isolation of a Protein Target of the FKBP12-Rapamycin Complex in Mammalian Cells. J Biol Chem. 1995 Jan 13;270(2):815-22
. PMID 24472629. doi:10.1186/1756-6606-7-7
