Ascorbato peroxidase
| Ascorbato peroxidade | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 1.11.1.11 | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
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Ascorbato peroxidades (ou APX1) são enzimas que desintoxicam peróxidos como o peróxido de hidrogénio e que usam ascorbato como substrato. Catalisam a transferência de electrões do ascorbato para um peróxido, produzindo dehidroascorbato e produtos de água.[1]
Ascorbato Peróxido de hidrogénio → Dehidroascorbato Água
C6H8O6 H2O2 → C6H6O6 2H2O
O APX é um componente integral do ciclo glutationa-ascorbato.[2] Estas enzimas são frequentemente hemoproteínas e o cofactor hemo é o sítio onde ocorre a reacção redox referida anteriormente.[3]
Referências
- ↑ Raven EL (2000). «Peroxidase-catalyzed oxidation of ascorbate. Structural, spectroscopic and mechanistic correlations in ascorbate peroxidase». Subcell. Biochem. Subcellular Biochemistry. 35: 317–49. ISBN 0-306-46399-7. PMID 11192727. doi:10.1007/0-306-46828-X_10
- ↑ Noctor G, Foyer CH (junho de 1998). «ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Under Control». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 49: 249–279. PMID 15012235. doi:10.1146/annurev.arplant.49.1.249
- ↑ Raven EL, Lad L, Sharp KH, Mewies M, Moody PC (2004). «Defining substrate specificity and catalytic mechanism in ascorbate peroxidase». Biochem. Soc. Symp. (71): 27–38. PMID 15777010