Glikoforyna A

Glikoforyna A (antygen różnicowania komórkowego CD235A) – białko transmembranowe, główna sjaloglikoproteina ludzkich erytrocytów. U człowieka kodowana przez gen GYPA. Jej homologiem jest glikoforyna B (CD235B). Jest nośnikiem antygenów grupowych krwi MNS^[1].

Genetyka

Gen GYPA kodujący glikoforynę A występuje w dwóch allelicznych formach, kodujących glikoforynę A typu M i N^[2]. Jest zlokalizowany w długim ramieniu chromosomu 4 (4q31). Znajduje się tam też gen GYPB kodujący glikoforynę B oraz gen GYPE kodujący glikoforynę E, który nie ulega ekspresji. Geny GYPB i GYPE powstały w wyniku duplikacji genu GYPA, a ich sekwencje nukleotydowe w obrębie regionu kodującego są w 97% identyczne. Gen GYPA składa się z 7 eksonów, gen GYPB z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3 i 7), a gen GYPE z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3, 4 i 7)^[3].

Budowa i funkcja

Glikoforyna A zbudowana jest z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, liczącego 131 reszt aminokwasowych, do którego przyłączonych jest około 16 jednostek oligosacharydowych (1 łańcuch N-glikozydowy i 15 łańcuchów O-glikozydowych)^[5]. W strukturze można wyróżnić 3 domeny:

zewnątrzkomórkową zawierającą N-koniec (72 reszty aminokwasowe oraz wszystkie łańcuchy oligosacharydowe)
część transmembranową (23 reszty aminokwasowe)
wewnątrzkomórkową część zawierającą C-koniec (36 reszt aminokwasowych)

Pierwsze 26 reszt aminokwasowych w glikoforynie A i B jest takich samych. Większość O-glikanów zawiera jedną lub dwie reszty kwasu sjalowego^[6]. Większość N-glikanów ma kompleksową strukturę dwuantenową^[7]. Niektóre N- i O-glikany zawierają dodatkowo antygeny układu układu grupowego ABO^[8]^[9].

Glikoforyna A jest dimerem w błonie lipidowej^[10]^[3], w której tworzy kompleksy z białkiem pasma 3 (Band 3)^[11], Występuje w liczbie 1x10⁶ częsteczek na erytrocyt^[12].

Erytrocyty osób, u których w wyniku mutacji glikoforyna A jest nieobecna, wykazują prawidłową budowę^[13], ale mają zmienioną strukturę białka pasma 3 (Band 3)^[14].

Glikoforyny jako receptory dla zarodźców malarii

Glikoforyny A (a także glikoforyna B) odgrywają ważną rolę w inwazji erytrocytów przez merozoity zarodźca sierpowatego Plasmodium falciparum, ponieważ są receptorami dla białek merozoitów EBA-175 i EBL-1. Mutacje w genach kodujących glikoforyny, obecność genów hybrydowych (np. hybrydy glikoforyn A i B, a w szczególności wariant Dantu), lub brak genów kodujących glikoforyny (np. brak genu GYPB) powoduje podwyższoną oporność na malarię^[15].

Zobacz też

Wykaz literatury uzupełniającej: Glikoforyna A.

Przypisy

↑ ElwiraE. Lisowska ElwiraE., Antigenic Properties of Human Glycophorins – An Update, [w:] Albert M.A.M. Wu (red.), Advances in Experimental Medicine and Biology, Boston, MA: Springer US, 2001, s. 155–169, DOI: 10.1007/978-1-4615-1267-7_12, ISBN 978-1-4615-1267-7, PMID: 14533797 (ang.).
↑ ^a ^b GeoffG. Daniels GeoffG., Human blood groups, wyd. 3, Chichester, West Sussex: John Wiley & Sons, 2013, s. 98–101, DOI: 10.1002/9781118493595, ISBN 978-1-118-49362-5, OCLC 829141034 .
↑ ^a ^b Damien J.D.J. Heathcote Damien J.D.J., Timothy E.T.E. Carroll Timothy E.T.E., Robert L.R.L. Flower Robert L.R.L., Sixty Years of Antibodies to MNS System Hybrid Glycophorins: What Have We Learned?, „Transfusion Medicine Reviews”, 25 (2), 2011, s. 111–124, DOI: 10.1016/j.tmrv.2010.11.003, PMID: 21345645 (ang.).
↑ RaphaelR. Trenker RaphaelR., Matthew E.M.E. Call Matthew E.M.E., Melissa J.M.J. Call Melissa J.M.J., Crystal Structure of the Glycophorin A Transmembrane Dimer in Lipidic Cubic Phase, „Journal of the American Chemical Society”, 137 (50), 2015, s. 15676–15679, DOI: 10.1021/jacs.5b11354, PMID: 26642914 (ang.).
↑ AnthonyA. Pisano AnthonyA. i inni, Glycosylation sites identified by solid-phase Edman degradation: O-linked glycosylation motifs on human glycophorin A, „Glycobiology”, 3 (5), 1993, s. 429–435, DOI: 10.1093/glycob/3.5.429, PMID: 8286855 (ang.).
↑ ^a ^b M.M. Fukuda M.M. i inni, Structures of novel sialylated O-linked oligosaccharides isolated from human erythrocyte glycophorins, „Journal of Biological Chemistry”, 262 (25), 1987, s. 11952–11957, PMID: 3624241 (ang.).
↑ ^a ^b D.B.D.B. Thomas D.B.D.B., Richard J.R.J. Winzler Richard J.R.J., Structural Studies on Human Erythrocyte Glycoproteins. Alkali-labile oligosaccharides, „Journal of Biological Chemistry”, 244 (21), 1969, s. 8633–8636, PMID: 5350948 (ang.).
↑ Sten-ÅkeS.Å. Fredriksson Sten-ÅkeS.Å. i inni, ABH blood group antigens in N-glycan of human glycophorin A, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 498 (2), 2010, s. 127–135, DOI: 10.1016/j.abb.2010.04.017, PMID: 20434428 (ang.).
↑ MariaM. Podbielska MariaM. i inni, ABH blood group antigens in O-glycans of human glycophorin A, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 429 (2), 2004, s. 145–153, DOI: 10.1016/j.abb.2004.06.018, PMID: 15313217 (ang.).
↑ M.A.M.A. Lemmon M.A.M.A. i inni, Glycophorin A dimerization is driven by specific interactions between transmembrane α-helices, „Journal of Biological Chemistry”, 267 (11), 1992, s. 7683–7689, PMID: 1560003 (ang.).
↑ Allison J.A.J. Pang Allison J.A.J., Reinhart A.F.R.A.F. Reithmeier Reinhart A.F.R.A.F., Interaction of anion exchanger 1 and glycophorin A in human erythroleukaemic K562 cells, „Biochemical Journal”, 421 (3), 2009, s. 345–356, DOI: 10.1042/BJ20090345, PMID: 19438409 (ang.).
↑ DominiqueD. Blanchard DominiqueD., Human Red Cell Glycophorins: Biochemical and Antigenic Properties, „Transfusion Medicine Reviews”, 4 (3), 1990, s. 170–186, DOI: 10.1016/S0887-7963(90)70263-5, PMID: 2134629 (ang.).
↑ L.J.L.J. Bruce L.J.L.J. i inni, Altered band 3 structure and function in glycophorin A- and B-deficient (MkMk) red blood cells, „Blood”, 84 (3), 1994, s. 916–922, DOI: 10.1182/blood.V84.3.916.916, PMID: 8043873 (ang.).
↑ Lesley J.L.J. Bruce Lesley J.L.J. i inni, Altered Structure and Anion Transport Properties of Band 3 (AE1, SLC4A1) in Human Red Cells Lacking Glycophorin A, „Journal of Biological Chemistry”, 279 (4), 2004, s. 2414–2420, DOI: 10.1074/jbc.M309826200, PMID: 14604989 (ang.).
↑ EwaE. Jaskiewicz EwaE. i inni, Erythrocyte glycophorins as receptors for Plasmodium merozoites, „Parasites & Vectors”, 12 (1), 2019, s. 317, DOI: 10.1186/s13071-019-3575-8, PMID: 31234897, PMCID: PMC6591965 .

Linki zewnętrzne

BLOOD GROUP--MN LOCUS; MN w bazie Online Mendelian Inheritance in Man (ang.)

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

[:1-1] ElwiraE. Lisowska ElwiraE., Antigenic Properties of Human Glycophorins – An Update, [w:] Albert M.A.M. Wu (red.), Advances in Experimental Medicine and Biology, Boston, MA: Springer US, 2001, s. 155–169, DOI: 10.1007/978-1-4615-1267-7_12, ISBN 978-1-4615-1267-7, PMID: 14533797 (ang.).

[:2-2] GeoffG. Daniels GeoffG., Human blood groups, wyd. 3, Chichester, West Sussex: John Wiley & Sons, 2013, s. 98–101, DOI: 10.1002/9781118493595, ISBN 978-1-118-49362-5, OCLC 829141034 .

[:4-3] Damien J.D.J. Heathcote Damien J.D.J., Timothy E.T.E. Carroll Timothy E.T.E., Robert L.R.L. Flower Robert L.R.L., Sixty Years of Antibodies to MNS System Hybrid Glycophorins: What Have We Learned?, „Transfusion Medicine Reviews”, 25 (2), 2011, s. 111–124, DOI: 10.1016/j.tmrv.2010.11.003, PMID: 21345645 (ang.).

[:5-4] RaphaelR. Trenker RaphaelR., Matthew E.M.E. Call Matthew E.M.E., Melissa J.M.J. Call Melissa J.M.J., Crystal Structure of the Glycophorin A Transmembrane Dimer in Lipidic Cubic Phase, „Journal of the American Chemical Society”, 137 (50), 2015, s. 15676–15679, DOI: 10.1021/jacs.5b11354, PMID: 26642914 (ang.).

[:6-5] AnthonyA. Pisano AnthonyA. i inni, Glycosylation sites identified by solid-phase Edman degradation: O-linked glycosylation motifs on human glycophorin A, „Glycobiology”, 3 (5), 1993, s. 429–435, DOI: 10.1093/glycob/3.5.429, PMID: 8286855 (ang.).

[:7-6] M.M. Fukuda M.M. i inni, Structures of novel sialylated O-linked oligosaccharides isolated from human erythrocyte glycophorins, „Journal of Biological Chemistry”, 262 (25), 1987, s. 11952–11957, PMID: 3624241 (ang.).

[:8-7] D.B.D.B. Thomas D.B.D.B., Richard J.R.J. Winzler Richard J.R.J., Structural Studies on Human Erythrocyte Glycoproteins. Alkali-labile oligosaccharides, „Journal of Biological Chemistry”, 244 (21), 1969, s. 8633–8636, PMID: 5350948 (ang.).

[:9-8] Sten-ÅkeS.Å. Fredriksson Sten-ÅkeS.Å. i inni, ABH blood group antigens in N-glycan of human glycophorin A, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 498 (2), 2010, s. 127–135, DOI: 10.1016/j.abb.2010.04.017, PMID: 20434428 (ang.).

[:10-9] MariaM. Podbielska MariaM. i inni, ABH blood group antigens in O-glycans of human glycophorin A, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 429 (2), 2004, s. 145–153, DOI: 10.1016/j.abb.2004.06.018, PMID: 15313217 (ang.).

[:11-10] M.A.M.A. Lemmon M.A.M.A. i inni, Glycophorin A dimerization is driven by specific interactions between transmembrane α-helices, „Journal of Biological Chemistry”, 267 (11), 1992, s. 7683–7689, PMID: 1560003 (ang.).

[:12-11] Allison J.A.J. Pang Allison J.A.J., Reinhart A.F.R.A.F. Reithmeier Reinhart A.F.R.A.F., Interaction of anion exchanger 1 and glycophorin A in human erythroleukaemic K562 cells, „Biochemical Journal”, 421 (3), 2009, s. 345–356, DOI: 10.1042/BJ20090345, PMID: 19438409 (ang.).

[:13-12] DominiqueD. Blanchard DominiqueD., Human Red Cell Glycophorins: Biochemical and Antigenic Properties, „Transfusion Medicine Reviews”, 4 (3), 1990, s. 170–186, DOI: 10.1016/S0887-7963(90)70263-5, PMID: 2134629 (ang.).

[:14-13] L.J.L.J. Bruce L.J.L.J. i inni, Altered band 3 structure and function in glycophorin A- and B-deficient (MkMk) red blood cells, „Blood”, 84 (3), 1994, s. 916–922, DOI: 10.1182/blood.V84.3.916.916, PMID: 8043873 (ang.).

[:15-14] Lesley J.L.J. Bruce Lesley J.L.J. i inni, Altered Structure and Anion Transport Properties of Band 3 (AE1, SLC4A1) in Human Red Cells Lacking Glycophorin A, „Journal of Biological Chemistry”, 279 (4), 2004, s. 2414–2420, DOI: 10.1074/jbc.M309826200, PMID: 14604989 (ang.).

[:16-15] EwaE. Jaskiewicz EwaE. i inni, Erythrocyte glycophorins as receptors for Plasmodium merozoites, „Parasites & Vectors”, 12 (1), 2019, s. 317, DOI: 10.1186/s13071-019-3575-8, PMID: 31234897, PMCID: PMC6591965 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]