Innexina
| Innexina | |
|---|---|
| Identificatori | |
| Simbolo | ? |
| Pfam | PF00876 |
| InterPro | IPR000990 |
| TCDB | 1.A.25 |
| OPM family | 194 |
| OPM protein | 5h1r |
Le innexine sono proteine transmembrana che formano le gap junctions negli invertebrati. Le gap junctions sono formate da proteine di membrana che formano un canale permeabile agli ioni e a piccole molecole, connettendo funzionalmente il citoplasma di cellule adiacenti.
Fino alla seconda metà degli anni 1990 non si conosceva quale proteina venisse usata come gap-junction negli invertebrati, sebbene in tutti gli organismi pluricellulari le gap junctions svolgessero una funzione simile. Mentre venne ben caratterizzata la famiglia delle gap-junctions nei vertebrati (connexine o connessine), nessun omologo fu ancora trovato nei non-cordati.
Struttura
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Le innexine posseggono quattro segmenti transmembrana (TMSs) e come le proteine gap junction dei vertebrati (connessine), per formare un canale denominato "innexone" (nei vertebrati detto "connessone") c'è bisogno di sei subunità di innexina nella membrana plasmatica della cellula.[1] Infine, due innexoni in membrane plasmatiche giustapposte possono formare una gap junction.
Strutturalmente, le pannexine sono simili alle connexine. Entrambi i tipi di proteina posseggono:
- un dominio N-terminale citoplasmatico;
- seguito da 4 TMSs che delimitano tre loops (uno citoplasmatico e due extracellulari);
- un dominio C-terminale citoplasmatico.
Inoltre, i canali di pannexina1 e pannexina 2 mostrano somiglianze nella struttura quaternaria rispetto ai connessoni, sebbene abbiano diversi numeri di oligomerizzazione.[2]
Le vinnexine, omologhi virali delle innexine, furono identificate nei polydnaviruses presenti in associazione simbiontica obbligata con le vespe parassitoidi. È stato suggerito che le vinnexine possano alterare le proteine gap-junctions nelle cellule ospite infette, possibilmente modificando le comunicazioni cellula-cellula durante la risposta di incapsulazione negli insetti contaminati.[3][4]
Funzioni
[modifica | modifica wikitesto]Le pannexine possono formare "emicanali" transmebrana non-giunzionali per il trasporto di molecole più piccole di 1000 Da, o gap junctions inter-cellulari. Questi emicanali possono essere presenti:
- nella membrana plasmatica;
- nelle membrane del Reticolo Endoplasmatico e nell'apparato di Golgi.
Essi trasportano Ca2 , ATP, Inositolo Trisfosfato ed altre piccole molecole.
Essi possono formare emicanali con molta più facilità rispetto alle subunità di connessina.[5]
La Pannexina 1 costituisce il canale cationico ad elevata conduttanza G nei miociti cardiaci.[6]
La Pannexina 1 e la Pannexina 2 garantiscono il funzionamento di canali di neuroni e contribuiscono anche nel danno cerebrale ischemico.[7]
Esempi su organismi modello
[modifica | modifica wikitesto]- Caenorhabditis elegans
- unc-7
- unc-9
- inx-3
- Drosophila melanogaster
- Inx2
- Inx3
- Inx4 (zero population growth, zpg)
- Ogre
- shaking-B
- Hirudo medicinalis
- Hm-inx1
- Hm-inx2
- Hm-inx3
- Hm-inx6
Note
[modifica | modifica wikitesto]Questa voce include dei testi (originalmente in inglese) provenienti dai siti Pfam e InterPro (rilasciati nel pubblico dominio): IPR000990
- ^ vol. 581, DOI:10.1016/j.febslet.2007.11.030, PMID 18035059, https://oadoi.org/10.1016/j.febslet.2007.11.030.
- ^ vol. 285, DOI:10.1074/jbc.M110.115444, PMID 20516070, https://oadoi.org/10.1074/jbc.M110.115444.
- ^ vol. 58, DOI:10.1016/S0065-3527(02)58006-4, PMID 12205780, https://oadoi.org/10.1016/S0065-3527(02)58006-4.
- ^ vol. 49, DOI:10.1146/annurev.ento.49.072103.120132, PMID 14651471, https://oadoi.org/10.1146/annurev.ento.49.072103.120132.
- ^ vol. 65, DOI:10.1007/s00018-007-7200-1, PMID 17982731, https://oadoi.org/10.1007/s00018-007-7200-1.
- ^ vol. 71, DOI:10.1136/bjo.71.10.757, PMID 3676145, https://oadoi.org/10.1136/bjo.71.10.757.
- ^ vol. 108, DOI:10.1073/pnas.1018262108, PMID 22147915, https://oadoi.org/10.1073/pnas.1018262108.
Voci correlate
[modifica | modifica wikitesto]Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- [http://pfam.wustl.edu/cgi-bin/getdesc?acc=PF00876[collegamento interrotto] Description at wustl.edu][collegamento interrotto]
