Inibitore non competitivo

Confronto tra cinetica enzimatica ordinaria, con inibizione competitiva e con inibizione non competitiva.

Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.

Meccanismo

Gli inibitori non competitivi sono in grado di legare sia il sito attivo, sia siti differenti dal sito attivo. Essi sono dunque in grado di legare l'enzima libero o in configurazione ES (Enzima-Substrato). Sono un particolare tipo di inibitore misto. Il loro legame all'enzima genera un cambiamento conformazionale dell'enzima stesso, che può avere come conseguenza l'inibizione del legame tra enzima e substrato. Non essendoci dunque competizione tra inibitore e substrato, l'importanza dell'inibizione dipende esclusivamente dalla concentrazione dell'inibitore stesso.

L'inibitore causa una diminuzione della V_max ma non modifica la k_m.

Bibliografia

• David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 5ª ed., Bologna, Zanichelli, gennaio 2010, ISBN 978-88-08-06403-5.

Voci correlate

• Inibitore enzimatico
• Inibitore reversibile
• Inibitore irreversibile
• Inibitore competitivo
• Inibitore acompetitivo
• Inibitore di tipo misto
• Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale
• Inibitore suicida
• Enzima
• Catalisi enzimatica
• Regolazione allosterica
• Sito attivo
• Cinetica di Michaelis-Menten
• Costante di Michaelis-Menten

Collegamenti esterni

• http://www.scibio.unifi.it/triennali/biochem/enzimi/enzymes7.html Archiviato il 24 maggio 2009 in Internet Archive.