Inibitore acompetitivo

Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E.

In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avviene solo negli enzimi con due o più substrati.

Meccanismo

Il legame dell'inibitore influenza il legame del substrato, e viceversa. Questo tipo di inibizione può essere ridotta, ma non bloccata, aumentando la concentrazione del substrato. Nonostante sia possibile per gli inibitori acompetitivi legarsi al sito attivo, questo tipo di inibizione risulta generalmente dall'effetto allosterico, in cui l'inibitore si lega ad un sito differente dell'enzima e produce una modificazione allosterica dell'enzima. La modificazione di conformazione (ad esempio della struttura terziaria o forma tridimensionale) dell'enzima riduce così l'affinità del substrato col sito attivo e l'efficienza dell'enzima.

V_max e k_m diminuiscono di uno stesso fattore all'aumentare della concentrazione di inibitore: V_max/k_m è costante.

Bibliografia

David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

Voci correlate

Collegamenti esterni

http://www.scibio.unifi.it/triennali/biochem/enzimi/enzymes7.html Archiviato il 24 maggio 2009 in Internet Archive.

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