Arseniato reduttasi (glutaredossina)
| arsenato reduttasi (glutaredossina) | |
|---|---|
 Puoi caricare tu un'immagine dell'enzima (se disponibile) cercandola qui e seguendo le istruzioni. Grazie! | |
| Numero EC | 1.20.4.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| glutaredossina:arsenato ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La arseniato reduttasi (glutaredossina) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
È un molibdoenzima. Le glutaredossine catalizzano ossidoriduzioni che coinvolgono glutatione-disolfuro ed ha un centro redox attivo composto da disolfuro e ditiolo nel sito attivo (-Cys-Pro-Tyr-Cys-) che forma un legame disolfuro nella forma ossidata. Le glutaredossine hanno un sito di legame per il glutatione, che è richiesto per ridurle nella forma ditiolica. Le tioredossine ridotte da NADPH e la tioredossina reduttasi possono agire come substrati alternativi. L'enzima fa parte di un sistema che detossifica la cellula dall'arsenato. Sebbene l'arsenito formato sia più tossico dell'arsenato, esso può essere estruso da alcuni batteri per mezzo dell'ATPasi trasportante arsenito numero EC 3.6.3.16[1]; in altri organismi, l'arsenito può essere metilato dalla arsenito metiltransferasi numero EC 2.1.1.137[2].
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Radabaugh, T.R. and Aposhian, H.V., Enzymatic reduction of arsenic compounds in mammalian systems: reduction of arsenate to arsenite by human liver arsenate reductase, in Chem. Res. Toxicol., vol. 13, 2000, pp. 26–30, Entrez PubMed 10649963.
- Messens, J., Hayburn, G., Desmyter, A., Laus, G. and Wyns, L., The essential catalytic redox couple in arsenate reductase from Staphylococcus aureus, in Biochemistry, vol. 38, 1999, pp. 16857–16865, Entrez PubMed 10606519.
- Martin, J.L., Thioredoxin - a fold for all reasons, in Structure, vol. 3, 1995, pp. 245–250, Entrez PubMed 7788290.
- Krafft, T. and Macy, J.M., Purification and characterization of the respiratory arsenate reductase of Chrysiogenes arsenatis, in Eur. J. Biochem., vol. 255, 1998, pp. 647–653, Entrez PubMed 9738904.
- Holmgren, A. and Aslund, F., Glutaredoxin, in Methods Enzymol., vol. 252, 1995, pp. 283–292, Entrez PubMed 7476363.
- Ji, G.Y., Garber, E.A.E., Armes, L.G., Chen, C.M., Fuchs, J.A. and Silver, S., Arsenate reductase of Staphylococcus aureus plasmid PI258, in Biochemistry, vol. 33, 1994, pp. 7294–7299.
- Gladysheva, T.B., Oden, K.L. and Rosen, B.P., Properties of the arsenate reductase of plasmid R773, in Biochemistry, vol. 33, 1994, pp. 7288–7293, Entrez PubMed 8003492.
- Sato, T. and Kobayashi, Y., The ars operon in the skin element of Bacillus subtilis confers resistance to arsenate and arsenite, in J. Bacteriol., vol. 180, 1998, pp. 1655–1661, Entrez PubMed 9537360.
- Gladysheva, T., Liu, J.Y. and Rosen, B.P., His-8 lowers the pKa of the essential Cys-12 residue of the ArsC arsenate reductase of plasmid R773, in J. Biol. Chem., vol. 271, 1996, pp. 33256–33260, Entrez PubMed 8969183.
- Shi, J., Vlamis-Gardikas, V., Aslund, F., Holmgren, A. and Rosen, B.P., Reactivity of glutaredoxins 1, 2, and 3 from Escherichia coli shows that glutaredoxin 2 is the primary hydrogen donor to ArsC-catalyzed arsenate reduction, in J. Biol. Chem., vol. 274, 1999, pp. 36039–36042, Entrez PubMed 10593884.
