Arseniato reduttasi (azurina)
| arsenato reduttasi (azurina) | |
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| Numero EC | 1.20.98.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| arsenito:azurina ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| arsenito ossidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La arseniato reduttasi (azurina) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima contiene un centro di molibdopterina che comprende due cofattori molibdopterina guanosina dinucleotide, legati al molibdeno, un centro [3Fe-4S] ed un centro Rieske [2Fe-2S]. Utilizza anche il citocromo c o l'O2 come accettori.
La azurina è una proteina blu contenente rame, presente in molti batteri, che è sottoposta a cicli di ossidazione-riduzione da Cu(I) a Cu(II) e trasferisce singoli elettroni tra enzimi.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Anderson, G.L., Williams, J. and Hille, R., The purification and characterization of arsenite oxidase from Alcaligenes faecalis, a molybdenum-containing hydroxylase, in J. Biol. Chem., vol. 267, 1992, pp. 23674–23682, Entrez PubMed 1331097.
- Ellis, P.J., Conrads, T., Hille, R. and Kuhn, P., Crystal structure of the 100 kDa arsenite oxidase from Alcaligenes-faecalis in two crystal forms at 1.64 Å and 2.03 Å, in Structure, vol. 9, 2001, pp. 125–132, Entrez PubMed 11250197.
