Citocromo f
| Citocromo f | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 O citocromo f do complexo b6f de Phormidium laminosum | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Apocytochr_F_C | ||||||||
| Pfam | PF01333 | ||||||||
| Pfam clan | CL0105 | ||||||||
| InterPro | IPR002325 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00169 | ||||||||
| SCOPe | 1ctm / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 3.D.3 | ||||||||
| OPM superfamily | 345 | ||||||||
| OPM protein | 3h1j | ||||||||
| |||||||||
O citocromo f (cyt f) é a subunidade máis grande do complexo do citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina redutase; EC 1.10.99.1). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co complexo do citocromo bc1 da mitocondria e das bacterias fotosintéticas púrpuras. O citocromo f xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa estrutura secundaria diferente.[1]
Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo f de Brassica rapa (nabo).[2] O segmento luminal (que dá á luz do tilacoide) do citocromo f inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta antiparalelo e un curto péptido de unión ao hemo, o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre cadeas beta F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas hélices no N-terminal do citocromo f. Na segunda das hélices está a secuencia motivo típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida covalentemente ao hemo por medio dun enlace tioéter coas Cys-21 e Cys-24. A His-25 é o quinto ligando do ferro hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da Tyr-1 na primeira hélice.[2] O citocromo f ten unha rede interna de moléculas de auga que pode funcionar como un cable protónico.[2] Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo f.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Prince RC, George GN (June 1995). "Cytochrome f revealed". Trends Biochem. Sci. 20 (6): 217–8. PMID 7631417.
- ↑ 2,0 2,1 2,2 Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL (June 1996). "The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain". Protein Sci. 5 (6): 1081–92. PMC 2143431. PMID 8762139. doi:10.1002/pro.5560050610.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Bibliografía
[editar | editar a fonte]- Bendall, D.S. (2004). "The unfinished story of cytochrome f". Photosynth. Res. 80 (1–3): 265–276. PMID 16328825. doi:10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9.
- Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. (1994). "Structural aspects of the cytochrome b6f complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome f". J. Bioenerg. Biomembr. 26 (1): 31–47. PMID 8027021. doi:10.1007/BF00763218.
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Cytochrome f Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
- Este artigo incorpora contidos en dominio publico de InterPro IPR002325.
