C-terminal
O extremo C-terminal (tamén chamado carboxilo terminal, carboxi-terminal, extremo COOH ou COOH-terminal) dunha proteína ou polipéptido é a rexión final da cadea de aminoácidos que remata nun grupo carboxilo (-COOH). O outro extremo da cadea remata nun grupo amino e denomínase N-terminal. A convención para a escritura de péptidos é situar o extremo C-terminal á dereita e escribir a secuencia comezando polo extremo N-terminal; por tanto, considérase que a proteína acaba no C-terminal.
Química
[editar | editar a fonte]Cada aminoácido ten un grupo carboxilo e un grupo amino, e un aminoácido únese a outro ao reaccionaren un grupo amino dun deles co grupo carboxilo do seguinte, establecéndose un enlace peptídico. Por esa razón todos os grupos amino e carboxilo dunha cadea de aminoácidos están formando o enlace agás os dos dous extremos, e nun dos extremo haberá un grupo carboxilo libre, o C-terminal, e no outro un grupo amino libre, o N-terminal. As proteínas sintetízanse nos ribosomas comezando desde o extremo N-terminal.
Funcións
[editar | editar a fonte]Sinais de retención
[editar | editar a fonte]Mentres que o extremo N-terminal dunha proteína adoita conter sinais diana, o C-terminal pode conter sinais de retención para a correcta localización da proteína. O sinal de retención máis común é a secuencia de aminoácidos -KDEL (ou HDEL), que mantén a proteína no retículo endoplasmático, evitando así a súa entrada na vía secretora.
Modificacións do C-terminal
[editar | editar a fonte]O extremo C-terminal das proteínas pode modificarse postraducionalmente, principalmente por medio da adición dunha ancoraxe de natureza lipídica que permite que a proteína sexa inserida nunha membrana celular sen a necesidade de posuír un dominio transmembrana. A continuación indícanse dúas das modificacións máis comúns que adoita sufrir un extremo C-terminal:
- Prenilación. A prenilación consiste en engadir un grupo de ancoraxe na membrana farnesil- ou xeranilxeranil-isoprenoide a un dos residuos de cisteína próximos ao extremo C-terminal. As proteínas G pequenas unidas a membrana adoitan a ser modificadas deste modo.
- Ancoraxe GPI. Consiste na adición dun fosfoglicano, o glicosilfosfatidilinositol (GPI), que actúa como ancoraxe de membrana. A ancoraxe GPI únese ao C-terminal despois da proteólise dun propéptido C-terminal. O exemplo máis salientable é a proteína priónica.
Dominio C-terminal
[editar | editar a fonte]O dominio C-terminal (CTD) dalgunhas proteínas presenta funcións especializadas. Por exemplo, o dominio C-terminal da ARN polimerase II, que contén máis de 52 repeticións da secuencia Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser,[1] está implicado en diversos procesos como o inicio da transcrición, a adición do 5' cap ao ARN mensaxeiro e o acoplamento do espliceosoma para o splicing alternativo do ARN.[2]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Meinhart A, Cramer P (2004). "Recognition of RNA polymerase II carboxy-terminal domain by 3'-RNA-processing factors". Nature 430 (6996): 223–6. PMID 15241417. doi:10.1038/nature02679.
- ↑ Brickey WJ, Greenleaf AL (1995). "Functional studies of the carboxy-terminal repeat domain of Drosophila RNA polymerase II in vivo". Genetics 140 (2): 599–613. PMC 1206638. PMID 7498740.