Tellurocystéine
| Tellurocystéine | |
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| Structure de la L-tellurocystéine | |
| Identification | |
|---|---|
| Nom UICPA | acide (2R)-2-amino-3-λ1-tellanylpropanoïque |
| PubChem | 129631934 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C3H6NO2Te |
| Masse molaire[1] | 215,69 ± 0,03 g/mol C 16,71 %, H 2,8 %, N 6,49 %, O 14,84 %, Te 59,16 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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La tellurocystéine est un acide L-α-aminé analogue de la cystéine et de la sélénocystéine dans lequel un atome de tellure remplace respectivement l'atome de soufre et de sélénium.
L'énergie de liaison du tellure au carbone n'est que de 200 kJ·mol-1, à comparer à 234 kJ·mol-1 pour le sélénium et 272 kJ·mol-1 pour le soufre[2], ce qui explique probablement que la tellurocystéine est normalement absente des êtres vivants, contrairement à ses homologues protéinogènes que sont la cystéine et la sélénocystéine, et demeure peu étudiée[3].
Cependant, certains organismes comme le champignon Aspergillus fumigatus sont capables d'incorporer la tellurocystéine et la tellurométhionine dans leurs protéines lorsqu'on les fait croître dans un milieu dépourvu de soufre[4]. On a observé que la tellurocystéine, lorsqu'elle est incorporée à une glutathion S-transférase, inhibe efficacement l'aminoacylation, tandis qu'elle active les glutathion peroxydases[5].
La L-tellurocystéine peut être obtenue en faisant réagir du tellure avec du (2R)-2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-3-iodopropionate de méthyle dans le tétrahydrofurane en présence de triéthylborohydrure de lithium, ce qui donne une huile rouge qui est acidifiée puis traitée à la soude avant adjonction d'acide citrique pour amener son pH à 4,0 et former un solide orange après filtration et séchage[6].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- (en) Tristram Chivers et Risto S. Laitinen, « Tellurium: a maverick among the chalcogens », Chemical Society Reviews, vol. 44, no 7, , p. 1725-1739 (DOI 10.1039/C4CS00434E, lire en ligne)
- (en) Robert K. Poole, Advances in Microbial Physiology, vol. 53, Elsevier, 2007. (ISBN 9780080560649)
- (en) Shadia E. Ramadan, A. A. Razak, A. M. Ragab et M. El-Meleigy, « Incorporation of tellurium into amino acids and proteins in a tellurium-tolerant fungi », Biological Trace Element Research, vol. 20, no 3, , p. 225-232 (PMID 2484755, DOI 10.1007/BF02917437, lire en ligne)
- (en) Xiaoman Liu, Louis A. Silks, Cuiping Liu, Morgane Ollivault‐Shiflett, Xin Huang, Jing Li, Guimin Luo, Ya‐Ming Hou, Junqiu Liu et Jiacong Shen, « Incorporation of Tellurocysteine into Glutathione Transferase Generates High Glutathione Peroxidase Efficiency », Angewandte Chemie, vol. 121, no 11, , p. 2054-2057 (PMID 19199319, DOI 10.1002/ange.200805365, lire en ligne)
- (en) Emily M. Stocking, Jessie N. Schwarz, Hans Senn, Michael Salzmann et Louis A. Silks, « Synthesis of L-selenocystine,L-[77Se]selenocystine and L-tellurocystine », Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 1, no 16, , p. 2443-2448 (DOI 10.1039/A600180G, lire en ligne)
