Pepsine A

	Pepsinogène A
Caractéristiques générales
Symbole	PGA
N° EC	3.4.23.1
Gène PGA3 – Pepsinogène A3
Homo sapiens
Locus	11q12.2
Masse moléculaire	41 976 Da
Nombre de résidus	388 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	643834
HUGO	8885
OMIM	169710
UniProt	P0DJD8
RefSeq (ARNm)	NM_001079807.3
RefSeq (protéine)	NP_001073275.1
Ensembl	ENSG00000229859
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène PGA4 – Pepsinogène A4
Homo sapiens
Locus	11q12.2
Masse moléculaire	41 977 Da
Nombre de résidus	388 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	643847
HUGO	8886
OMIM	169720
UniProt	P0DJD7
RefSeq (ARNm)	NM_001079808.3
RefSeq (protéine)	NP_001073276.1
Ensembl	ENSG00000229183
PDB	1FLH, 1PSN, 1PSO, 1QRP, 3UTL
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène PGA5 – Pepsinogène A5
Homo sapiens
Locus	11q12.2
Masse moléculaire	41 993 Da
Nombre de résidus	388 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	5222
HUGO	8887
OMIM	169730
UniProt	P0DJD9
RefSeq (ARNm)	NM_014224.4
RefSeq (protéine)	NP_055039.1
Ensembl	ENSG00000256713
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques. Elle clive les liaisons Phe¹–Val, Gln⁴–His, Glu¹³–Ala, Ala¹⁴–Leu, Leu¹⁵–Tyr, Tyr¹⁶–Leu, Gly²³–Phe, Phe²⁴–Phe et Phe²⁵–Tyr de la chaîne B de l'insuline.

La pepsine A est la principale endopeptidase du suc gastrique des vertébrés. Elle est issue du pepsinogène par protéolyse limitée. La pepsine humaine se présente sous cinq isoformes différentes. La pepsine D du porc est la pepsine A non phosphorylée.

Notes et références

↑ ^{a b c d e et f} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) Masao Fujinaga, Maia M. Chernaia, N. I. Tarasova, S. C. Mosimann, and M. N. James, « Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin », Protein Science, vol. 4, n^o 5,‎ mai 1995, p. 960-972 (PMID 7663352, PMCID 2143119, DOI 10.1002/pro.5560040516, lire en ligne)

(en) Michael N. G. James et Anita R. Sielecki, « Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1.8 Å resolution », Nature, vol. 319, n^o 6048,‎ 2-8 janvier 1986, p. 33-38 (PMID 3941737, DOI 10.1038/319033a0, lire en ligne)
(en) Jordan Tang et Ricky N. S. Wong, « Evolution in the structure and function of aspartic proteases », Journal of Cellular Biochemistry, vol. 33, n^o 1,‎ janvier 1987, p. 53-63 (PMID 3546346, DOI 10.1002/jcb.240330106, lire en ligne)
(en) Jan Pohl et Ben M. Dunn, « Secondary enzyme-substrate interactions: kinetic evidence for ionic interactions between substrate side chains and the pepsin active site », Biochemistry, vol. 27, n^o 13,‎ 28 juin 1988, p. 4827-4834 (PMID 3139029, DOI 10.1021/bi00413a037, lire en ligne)