Iodotyrosine désiodase
| N° EC | EC |
|---|---|
| Cofacteur(s) | FMN |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
-2-amino-3-(4-hydroxy-3-iodophenyl)propanoic_acid_200.svg)
L'iodotyrosine désiodase est une oxydoréductase qui catalyse la désiodation de la monoiodotyrosine (MIT) et de la diiodotyrosine (DIT), dérivés iodés de la tyrosine — un acide aminé protéinogène — intervenant dans la biosynthèse des hormones thyroïdiennes et produits également lors de la dégradation métabolique de ces dernières. Chez l'Homme, cette enzyme est codée par le gène IYD[1],[2], des mutations de ce gène étant associées à l'hypothyroïdie[3].
L'iodotyrosine désiodase a pour fonction d'éliminer l'iode des hormones thyroïdiennes une fois celles-ci dégradées en iodotyrosines. Elles diffèrent des iodothyronine désiodases, qui catalysent la désiodation des hormones thyroïdiennes elles-mêmes, et plus généralement des dérivés iodés de la thyronine — et non de la tyrosine.
Contrairement aux iodothyronine désiodases, l'iodotyrosine désiodase n'est pas une sélénoprotéine, c'est-à-dire qu'elle ne contient pas de sélénocystéine, un acide aminé assez rare contenant un atome de sélénium à la place du soufre de la cystéine.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Sédami Gnidehou, Bernard Caillou, Monique Talbot, Renée Ohayon, Jacques Kaniewski, Marie-Sophie Noël-Hudson, Stanislas Morand, Diane Agnangji, Alphonse Sezan, Françoise Courtin, Alain Virion et Corinne Dupuy, « Iodotyrosine dehalogenase 1 (DEHAL1) is a transmembrane protein involved in the recycling of iodide close to the thyroglobulin iodination site », Journal of the Federation of American Societies for Experimental Biology, vol. 18, no 13, , p. 1574–6 (lire en ligne) DOI 10.1096/fj.04-2023fje
- (en) Jessica E. Friedman, James A. Watson Jr., David W.-H. Lam et Steven E. Rokita, « Iodotyrosine Deiodinase Is the First Mammalian Member of the NADH Oxidase/Flavin Reductase Superfamily », Journal of Biological Chemistry, vol. 281, no 5, , p. 2812-2819 (lire en ligne) DOI 10.1074/jbc.M510365200
- (en) José C. Moreno, Willem Klootwijk, Hans van Toor, Graziella Pinto, Mariella D'Alessandro, Aubène Lèger, David Goudie, Michel Polak, Annette Grüters et Theo J. Visser, « Mutations in the Iodotyrosine Deiodinase Gene and Hypothyroidism », New England Journal of Medicine, vol. 358, no 17, , p. 1811-1818 (lire en ligne) DOI 10.1056/NEJMoa0706819
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- (en) Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al., « Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, no 26, , p. 16899–903 (PMCID 139241). DOI 10.1073/pnas.242603899
- (en) Gieger C, Geistlinger L, Altmaier E, et al., « Genetics Meets Metabolomics: A Genome-Wide Association Study of Metabolite Profiles in Human Serum », PLoS Genet., vol. 4, no 11, , e1000282 (PMCID 2581785). DOI 10.1371/journal.pgen.1000282
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- (en) Gnidehou S, Lacroix L, Sezan A, et al., « Cloning and characterization of a novel isoform of iodotyrosine dehalogenase 1 (DEHAL1) DEHAL1C from human thyroid: comparisons with DEHAL1 and DEHAL1B », Thyroid, vol. 16, no 8, , p. 715–24. DOI 10.1089/thy.2006.16.715
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