Endothiapepsine
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Endothiapepsine
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait.
Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète Endothia parasitica.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Don C. Williams, John R. Whitaker et Pamela V. Caldwell, « Hydrolysis of peptide bonds of the oxidized B-chain of insulin by Endothia parasitica protease », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 149, no 1, , p. 52-61 (PMID 4552802, DOI 10.1016/0003-9861(72)90298-6, lire en ligne)
- (en) Vibeke BARKHOLT, « Amino acid sequence of endothiapepsin – Complete primary structure of the aspartic protease from Endothia parasitica », European Journal of Biochemistry, vol. 167, no 2, , p. 327-331 (PMID 3305016, DOI 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13340.x, lire en ligne)
- (en) Jon COOPER, Steve FOUNDLING, Andrew HEMMINGS, Tom BLUNDELL, D. Michael JONES, Allan HALLETT et Michael SZELKE, « The structure of a synthetic pepsin inhibitor complexed with endothiapepsin », European Journal of Biochemistry, vol. 169, no 1, , p. 215-221 (PMID 3119339, DOI 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13600.x, lire en ligne)
