Cytochrome b5

Structure par RMN en solution d'un ferrocytochrome b₅ de souris lié à l'hème (PDB 1JEX).

Les cytochromes b₅ sont des hémoprotéines transporteuses d'électrons ubiquitaires présentes chez les animaux, les plantes, les mycètes et les bactéries pourpres phototrophes. Les variantes microsomiales et mitochondriales sont liées à la membrane de ces organites tandis que celles des bactéries, des érythrocytes et des autres tissus animaux sont solubles dans l'eau. Il existe un certain nombre de protéines semblables aux cytochromes b₅, notamment les domaines d'hémoprotéines liées par covalence à d'autres domaines rédox de la L-lactate déshydrogénase à cytochrome (ou cytochrome b₂, EC 1.1.2.3), de la sulfite oxydase (EC 1.8.3.1), des nitrate réductases de plantes et de mycètes (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), et de protéines de fusion cytochrome b₅/acide gras désaturase

La structure tridimensionnelle d'un grand nombre de cytochromes b₅ et flavocytochrome b₂ de levure a été déterminée. L'hème vient se loger dans une poche hydrophobe refermée par deux hélices α connectées par un coude.

Exemple de réactions impliquant un cytochrome b₅ :

cytochrome b₅ réductase (EC 1.6.2.2)

NADH H 2 ferricytochrome b₅ → NAD 2 ferrocytochrome b₅.

L-ascorbate-cytochrome b₅ réductase (EC 1.10.2.1)

L-ascorbate ferricytochrome b₅ → monodéshydroascorbate ferrocytochrome b₅.

CMP-N-acétylneuraminate monooxygénase (EC 1.14.18.2)

CMP-N-acétylneuraminate 2 ferrocytochrome b₅ O₂ 2 H → CMP-N-glycolylneuraminate 2 ferricytochrome b₅ H₂O.

stéaryl-CoA 9-désaturase (EC 1.14.19.1)

stéaryl-CoA 2 ferrocytochrome b₅ O₂ 2 H → oléyl-CoA 2 ferricytochrome b₅ H₂O.

linoléyl-CoA désaturase (EC 1.14.19.3)

linoléyl-CoA 2 ferrocytochrome b₅ O₂ 2 H → γ-linolényl-CoA 2 ferricytochrome b₅ H₂O.

Notes et références

• (en) Lederer, F., « The cytochrome b₅-fold: an adaptable module », Biochimie, vol. 76, n^o 7,‎ 1994, p. 674–692 (PMID 7893819, DOI 10.1016/0300-9084(94)90144-9)
• (en) Napier, J.A., Michaelson, L.V. and Sayanova, O., « The role of cytochrome b₅ fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids », Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids, vol. 68, n^o 2,‎ 2003, p. 135–143 (PMID 12538077, DOI 10.1016/S0952-3278(02)00263-6)
• (en) Rivera, M., Barillas-Mury, C., Christensen, K.A., Little, J.W., Wells, M.A. and Walker, F.A., « Gene synthesis, bacterial expression, and ¹H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b₅ », Biochemistry, vol. 31, n^o 48,‎ 1992, p. 12233–12240 (PMID 1333795, DOI 10.1021/bi00163a037)
• (en) Schenkman, J.B. and Jansson, I., « The many roles of cytochrome b₅ », Pharmacol. Ther., vol. 97, n^o 2,‎ 2003, p. 139–152 (PMID 12559387, DOI 10.1016/S0163-7258(02)00327-3)