Apyrase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS | |
Cofacteur(s) | Ca2 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
L'apyrase est une hydrolase qui catalyse les réactions :
- nucléoside-5’-triphosphate H2O nucléoside-5’-diphosphate phosphate ;
- nucléoside-5’-diphosphate H2O nucléoside-5’-phosphate phosphate.
Cette enzyme est une protéine membranaire utilisant le cation de calcium Ca2 comme cofacteur ; elle fonctionne également avec le cation de magnésium Mg2 . Elle a pour fonction d'hydrolyser essentiellement l'ATP et l'ADP du milieu extracellulaire, bien que toutes les apyrases ne soient pas des ectoenzymes et que certaines se trouvent à l'intérieur des cellules, comme c'est le cas de la protéine codée par le gène LALP1 chez l'homme et la souris[2].
Les apyrases se distinguent des ATPases par le fait que ces dernières, qui sont également des protéines membranaires, n'hydrolysent que l'ATP, du côté intracellulaire, et dans le but d'assurer le transport actif d'espèces chimiques à travers la membrane. Les apyrases salivaires des arthropodes hématophages interviennent dans l'inhibition de l'agrégation des thrombocytes (plaquettes sanguines) en hydrolysant l'ADP extracellulaire[3],[4], ce qui fait l'objet de recherches pharmaceutiques en vue d'applications comme anticoagulants[5].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Stéphanie Petrella, Nathalie Gelus-Ziental, Arnaud Maudry, Caroline Laurans, Rachid Boudjelloul et Wladimir Sougakoff, « Crystal Structure of the Pyrazinamidase of Mycobacterium tuberculosis: Insights into Natural and Acquired Resistance to Pyrazinamide », PLoS One, vol. 6, no 1, , e15785 (PMID 21283666, PMCID 3025910, DOI 10.1371/journal.pone.0015785, Bibcode 2011PLoSO...615785P, lire en ligne)
- (en) Jing-Da Shi, Thomas Kukar, Cong-Yi Wang, Quan-Zhen Li, Pedro E. Cruz, Abdoreza Davoodi-Semiromi, Ping Yang, Yunrong Gu, Wei Lian, Donghai H. Wu et Jin-Xiong She, « Molecular Cloning and Characterization of a Novel Mammalian Endo-apyrase (LALP1) », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 20, , p. 17474-17478 (PMID 11278936, DOI 10.1074/jbc.M011569200, lire en ligne)
- (en) José M. C. Ribeiro, Govind B. Modi et Robert B. Tesh, « Salivary apyrase activity of some old world phlebotomine sand flies », Insect Biochemistry, vol. 19, no 4, , p. 409-412 (DOI 10.1016/0020-1790(89)90046-2, lire en ligne)
- (en) Jesus G. Valenzuela, Ouatfa M. Chuffe et José M. C. Ribeiro, « Apyrase and anti-platelet activities from the salivary glands of the bed bug Cimex lectularius », Insect Biochemistry and Molecular Biology, vol. 26, no 6, , p. 557-562 (DOI 10.1016/S0965-1748(96)00041-0, lire en ligne)
- (en) Dongfeng Sun, Archibald Mcnicol, Anthony A. James et Dr Zhikang Peng, « Expression of functional recombinant mosquito salivary apyrase: A potential therapeutic platelet aggregation inhibitor », Platelets, vol. 17, no 3, , p. 178-184 (PMID 16702045, DOI 10.1080/09537100500460234, lire en ligne)