Katalaasi
Katalaasi on oksidoreduktaaseihin kuuluva entsyymi, joka katalysoi vetyperoksidin hajottamista hapeksi ja vedeksi. Katalaasia esiintyy monissa eliöissä, muun muassa eläimissä, kasveissa, sienissä ja aerobisissa bakteereissa. Entsyymin tehtävä on suojella soluja vetyperoksidin ja vetyperoksidista muodostuvien radikaalien aiheuttamalta oksidatiiviselta sressiltä. Katalaasin EC-numero on EC 1.11.1.6.[1][2][3][4]
Rakenne ja toiminta
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Vetyperoksidia muodostuu eliöissä useiden aineenvaihduntareittien sivutuotteena ja se on myös osa eliöiden puolustusjärjestelmää. Tämän vuoksi eliöille on kehittynyt hyvin aktiivinen katalaasientsyymi, joka vähentää vetyperoksidin aiheuttamaa oksidatiivista stressiä, ja entsyymiä tavataan lähes kaikista eliöistä. Katalaasit voidaan jakaa toiminnaltaan ja rakenteeltaan kolmeen ryhmään. Nämä kaikki ovat metalloproteiineja ja näistä ryhmistä kahdessa metalli on rauta kompleksoituneena hemiryhmään ja yhdessä ryhmistä metallina on mangaani. Mangaania sisältäviä entsyymejä kutsutaan joskus pseudokatalaaseiksi. Eläinten katalaasi on rautaa sisältävä entsyymi ja se on erityisen aktiivinen maksassa ja erytrosyyteissä. Ihmisen katalaasi koostuu rakenteeltaan neljästä alayksiköstä ja sen molekyylimassa on noin 245 kDa. Mangaania sisältäviä katalaaseja tavataan bakteereilta. Rakenteeltaan ne ovat heksameereja, ja jokaisen alayksikön molekyylimassa on noin 30 kDa. Hemiryhmän lisäksi katalaasi sitoutuu NADPH-molekyyliin, jonka tehtävä on pitää katalaasi aktiivisena.[1][2][3][5][6]
Rautaa sisältävien katalaasien katalysoiman reaktion reaktiomekanismi on seuraava. Vetyperoksidi sitoutuu katalaasiin ja hapettaa raudan hapetusluvulta III hapetusluvulle V. Samalla porfyriinirengas hapettuu radikaaliksi. Näin muodostuu niin kutsuttu yhdiste I. Tässä reaktiossa vetyperoksidi pelkistyy vedeksi. Vetyperoksidi voi myös reagoida yhdiste I:n kanssa, jolloin se hapettuu hapeksi ja yhdiste I:n rautaioni pelkistyy hapetusluvulle III. Mikäli tämä vaihe tapahtuu epätäydellisesti, NADPH pelkistää raudan hapetusluvulle III. Katalaasi on hyvin aktiivinen entsyymi ja se katalysoi noin 5 miljoonan vetyperoksidimolekyylin hajottamista minuutissa. Mangaania sisältävissä entsyymeissä mangaani ensin pelkistyy hapetusluvulta III hapetusluvulle II ja hapettaa vetyperoksidin hapeksi ja tämän jälkeen hapettuu vetyperoksidin vaikutuksesta jälleen hapetusluvulle III. Katalaasin inhibiittoreita ovat muun muassa syanidit, atsidit ja vetysulfidi. Syanidi ei inhiboi mangaania sisältäviä entsyymejä. Katalaasi kykenee hapettamaan eräitä orgaanisia yhdisteitä kuten alkoholeja.[1][3][5][6][7]
Käyttö
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Katalaasia käytetään tunnistamaan gram-positiivisia bakteereja toisistaan niin kutsutulla katalaasitestillä. Stafylokokeilla on katalaasientsyymi, joten ne hajottavat vetyperoksidia hapeksi ja tämä näkyy kuplien muodostumisena. Streptokokeilla ja enterokokeilla katalaasia ei ole, joten ne eivät tuota happea vetyperoksidista eikä kuplia muodostu.[8].
Elintarviketeollisuudessa katalaasia käytetään muun muassa parantamaan maitotuotteiden säilyvyyttä ja ennen juuston valmistusta sekä kananmunajauheen valmistuksen yhteydessä.[4][9] Tekstiiliteollisuudessa vetyperoksidia käytetään valkaisemaan kankaita ja kuituja. Katalaasia käytetään tekstiiliteollisuudessa poistamaan ylimääräinen vetyperoksidi kankaista ja kuiduista ennen värjäystä.[10]
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ a b c Information on EC 1.11.1.6 – catalase Brenda. Viitattu 29.6.2018. (englanniksi)
- ↑ a b Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 160. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 29.6.2018). (englanniksi)
- ↑ a b c Thomas Scott, Eric Ian Mercer: Concise encyclopedia biochemistry and molecular biology, s. 100. Walter de Gruyter, 1997. ISBN 978-3110145359 (englanniksi)
- ↑ a b Catalase Encyclopædia Britannica Online. Viitattu 29.6.2018. (englanniksi)
- ↑ a b Ruma Banerjee: Redox Biochemistry, s. 50–53. John Wiley & Sons, 2007. ISBN 9780470177327 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 29.6.2018). (englanniksi)
- ↑ a b H. Brian Dunford: Peroxidases and Catalases, s. 230–250. John Wiley & Sons, 2010. ISBN 978-0470224762 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 29.6.2018). (englanniksi)
- ↑ Gheorghe Duca: Homogeneous Catalysis with Metal Complexes, s. 212–214. Springer, 2012. ISBN 978-3-642-24628-9 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 29.6.2018). (englanniksi)
- ↑ Richard A. Harvey: Microbiology, s. 25. Lippincott Williams & Wilkins, 2007. ISBN 9978-0781782159 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 29.6.2018). (englanniksi)
- ↑ Charlotte Horsmans Poulsen, Karsten M. Kragh, Jens Frisbak Sorensen, Catherine Grassin, Marga Herweijer, Jan Wilms, André de Roos & Jorn Borch Soe: Enzymes, 3. Food Application, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, John Wiley & Sons, New York, 2008. Viitattu 29.6.2018
- ↑ Sune Lobedanz. Ture Damhus, Torben V. Borchert, Tomas T. Hansen, Henrik Lund, Weijian Lai, Mengmeng Lin, Marc Leclerc & Ole Kirk: Enzymes in Industrial Biotechnology, Kirk-Othmer Encyclopedia of Chemical Technology, John Wiley & Sons, New York, 2016. Viitattu 29.6.2018.