SCYL1
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| Estructuras disponibles | ||||
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| Nomenclatura |
Otros nombres Tipo 1 de SCY1 (S. cerevisiae)
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| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 11 [1] | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Funciones | Activa la transcripción de la transcriptasa inversa de la telomerasa y los genes beta de la ADN polimerasa. | |||
| UniProt |
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El tipo 1 de SCY1 (S. cerevisiae), también conocido como SCYL1, es un gen humano que se ha conservado a lo largo de la evolución.[1][2][3]
Función
[editar]Este gen codifica un regulador transcripcional que pertenece a la familia de proteínas similares a las quinasas.[4] La proteína tiene un dominio de quinasa N-terminal divergente que se cree que es catalíticamente inactivo y puede unirse a secuencias de ADN específicas a través de su dominio C-terminal. Activa la transcripción de la transcriptasa inversa de la telomerasa y los genes beta de la ADN polimerasa. La proteína se ha localizado en el núcleo y también en el citoplasma y los centrosomas durante la mitosis. Se han encontrado múltiples variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas para este gen. Al menos tres de las transcripciones codifican una proteína que contiene todos los exones, denominada de longitud completa (FL).[1]
El homólogo de ratón de FL-Scyl1 es 90% idéntico y 93% similar en contenido de aminoácidos al FL-Scyl1 humano. En Mus Musculus, FL-Scyl1 codifica un polipéptido de 806 aminoácidos. La proteína FL contiene repeticiones HEAT y un dominio de espiral en espiral C-terminal que también contiene múltiples motivos dibásicos y termina en el motivo dibásico RKLD-COOH.[5]
Scyl1 se localiza en el compartimento intermedio entre el Aparato de Golgi y ER (ERGIC). Se une a Coatomer I ( COPI ) y se colocaliza con beta-COPI y ERGIC53. La caída de la proteína mediada por ARNip interrumpió el flujo retrógrado del receptor KDEL desde el aparato de Golgi al ER.[6] Además, la localización de Scyl1 en neuronas del hipocampo de rata también demuestra una relación similar con COPI.[7]
Significación clínica
[editar]Las mutaciones en Scyl1 son el defecto genético que resulta en el fenotipo de deficiencia muscular en ratones que sufren de una neurodegeneración progresiva del cerebelo y de las neuronas motoras inferiores. Ratones mdf modelan trastornos de tipo ataxia espinocerebelosa humana.[8]
Referencias
[editar]- ↑ a b «Entrez Gene: SCYL1 SCY1-like 1 (S. cerevisiae)».
- ↑ «Cloning and preliminary characterization of a 105 kDa protein with an N-terminal kinase-like domain». Biochim. Biophys. Acta 1517 (1): 148-52. December 2000. PMID 11118629. doi:10.1016/S0167-4781(00)00234-7.
- ↑ «SCYL1 Gene - GeneCards | SCYL1 Protein | SCYL1 Antibody». www.genecards.org. Consultado el 13 de enero de 2021.
- ↑ «SCYL1 - N-terminal kinase-like protein - Homo sapiens (Human) - SCYL1 gene & protein». www.uniprot.org (en inglés). Consultado el 13 de enero de 2021.
- ↑ «SCYL1 SCY1 like pseudokinase 1 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Consultado el 13 de enero de 2021.
- ↑ «Scyl1, mutated in a recessive form of spinocerebellar neurodegeneration, regulates COPI-mediated retrograde traffic». J. Biol. Chem. 283 (33): 22774-86. August 2008. PMID 18556652. doi:10.1074/jbc.M801869200.
- ↑ «Hippocampal neurons stained for Scyl1 and clathrin adaptor protein-1». JBC -- About the Cover. Journal of Biological Chemistry. 15 de agosto de 2008. Archivado desde el original el 10 de octubre de 2008. Consultado el 23 de septiembre de 2008.
- ↑ «Mutation in the Scyl1 gene encoding amino-terminal kinase-like protein causes a recessive form of spinocerebellar neurodegeneration». EMBO Rep. 8 (7): 691-7. July 2007. PMC 1905899. PMID 17571074. doi:10.1038/sj.embor.7401001.
Enlaces externos
[editar]- Esta obra contiene una traducción derivada de «SCYL1» de Wikipedia en inglés, publicada por sus editores bajo la Licencia de documentación libre de GNU y la Licencia Creative Commons Atribución-CompartirIgual 4.0 Internacional.
