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PLCD3

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Fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3[1]
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Nomenclatura
 Otros nombres
Fosfolipasa C delta 3
Símbolo PLCD3 (HGNC: 9061)
Identificadores
externos
Número EC 3.1.4.11
Locus Cr. 17 q21
Estructura/Función proteica
Tamaño 789 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
113026
UniProt
Q8N3E9 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_133373 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3 (PLCD3) (EC 3.1.4.11) es una isozima humana de la enzima fosfoinosítido fosfolipasa C. Cataliza la reacción:[2]

1-fosfatidil-1D-mio-inositol 4,5-bisfosfato H2O 1D-mio-inositol-1,4,5-trisfosfato diacilglicerol

Tiene como función la producción de las moléculas mensajeras diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5-trifosfato (IP3). El DAG media en la activación de la proteína kinasa C mientras que el IP3 libera Ca2 de los depósitos intracelulares. Es esencial para el desarrollo de la placenta y de los trofoblastos. Puede que participe en la citocinesis hidrolizando fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2). Se une a 3 iones calcio por subunidad. Dos de los iones calcio se unen al dominio C2. La enzima es fuertemente activada por el ácido fosfatídico, inhibida por la fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, esfingomielina y fosfatidilserina.[3]

Tiene como localización celular el citoplasma. Está presente en células epiteliales. Es regulada negativamente por Ca2 y cAMP. Contiene 1 dominio C2, 3 dominios manos EF, 1 dominio PH, 1 dominio PI-PLC X-box y 1 dominio PI-PLC Y-box. El dominio C2 es un módulo membranoso objetivo dependiente de Ca2 . El dominio PH media la interacción con la superficie de la membrana uniéndose al PIP2.[3]

Referencias

[editar]
  1. «PLCD3». Archivado desde el original el 16 de octubre de 2012. Consultado el 20 de octubre de 2011. 
  2. «ENZYME entry: EC 3.1.4.11». Consultado el 20 de octubre de 2011. 
  3. a b «1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase delta-3». Consultado el 20 de octubre de 2011.