MBD2
| Proteína 2 con dominio de unión a metil-CpG | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | MBD2 (HGNC: 6917) DKFZp586O0821; DMTase; NY-CO-41 | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 18 q21.2 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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La proteína 2 con dominio de unión a metil-CpG (MBD2) es una proteína codificada en humanos por el gen MBD2.[1][2]
La metilación de ADN es la principal modificación existente en el genoma eucariota y juega un papel crucial en el desarrollo de los mamíferos. Las proteínas humanas MECP2, MBD1, MBD2, MBD3 y MBD4 conforman una familia de proteínas nucleares que se caracterizan por la presencia de un dominio de unión a metil-CpG (MBD). Cada una de estas proteínas, con la excepción de MBD3, es capaz de unirse específicamente al ADN metilado. MECP2, MBD1 y MBD2 también pueden reprimir la transcripción de promotores de genes metilados. La proteína MBD2 puede actuar como mediador de las consecuencias biológicas derivadas de la señal de metilación. También se ha reportado que esta proteína funciona como una demetilasa para activar la transcripción, en los casos en los que la metilación del ADN causa silenciamiento del gen diana.[3]
Interacciones
[editar]La proteína MBD2 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
[editar]- ↑ Hendrich B, Bird A (Nov de 1998). «Identification and characterization of a family of mammalian methyl-CpG binding proteins». Mol Cell Biol 18 (11): 6538-47. PMC 109239. PMID 9774669.
- ↑ Hendrich B, Abbott C, McQueen H, Chambers D, Cross S, Bird A (Sep de 1999). «Genomic structure and chromosomal mapping of the murine and human Mbd1, Mbd2, Mbd3, and Mbd4 genes». Mamm Genome 10 (9): 906-12. PMID 10441743.
- ↑ «Entrez Gene: MBD2 methyl-CpG binding domain protein 2».
- ↑ a b c Brackertz, Marc; Boeke Joern, Zhang Ru, Renkawitz Rainer (Oct. de 2002). «Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3». J. Biol. Chem. (United States) 277 (43): 40958-66. ISSN 0021-9258. PMID 12183469. doi:10.1074/jbc.M207467200.
- ↑ a b Ng, H H; Zhang Y, Hendrich B, Johnson C A, Turner B M, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D, Bird A (Sep. de 1999). «MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex». Nat. Genet. (UNITED STATES) 23 (1): 58-61. ISSN 1061-4036. PMID 10471484. doi:10.1038/12659.
- ↑ a b c Zhang, Y; Ng H H, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (Aug. de 1999). «Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation». Genes Dev. (UNITED STATES) 13 (15): 1924-35. ISSN 0890-9369. PMID 10444591.
- ↑ Boeke, J; Ammerpohl O; Kegel S; Moehren U; Renkawitz R (Nov. de 2000). «The minimal repression domain of MBD2b overlaps with the methyl-CpG-binding domain and binds directly to Sin3A». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (45): 34963-7. ISSN 0021-9258. PMID 10950960. doi:10.1074/jbc.M005929200.
- ↑ Sekimata, M; Takahashi A, Murakami-Sekimata A, Homma Y (Nov. de 2001). «Involvement of a novel zinc finger protein, MIZF, in transcriptional repression by interacting with a methyl-CpG-binding protein, MBD2». J. Biol. Chem. (United States) 276 (46): 42632-8. ISSN 0021-9258. PMID 11553631. doi:10.1074/jbc.M107048200.
- ↑ Jiang, Chun-Ling; Jin Seung-Gi, Pfeifer Gerd P (Dec. de 2004). «MBD3L1 is a transcriptional repressor that interacts with methyl-CpG-binding protein 2 (MBD2) and components of the NuRD complex». J. Biol. Chem. (United States) 279 (50): 52456-64. ISSN 0021-9258. PMID 15456747. doi:10.1074/jbc.M409149200.
- ↑ Feng, Qin; Cao Ru, Xia Li, Erdjument-Bromage Hediye, Tempst Paul, Zhang Yi (Jan. de 2002). «Identification and functional characterization of the p66/p68 components of the MeCP1 complex». Mol. Cell. Biol. (United States) 22 (2): 536-46. ISSN 0270-7306. PMID 11756549.
Datos: Q18033543