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Ilme Schlichting

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Ilme Schlichting
Información personal
Nacimiento 8 de marzo de 1960 Ver y modificar los datos en Wikidata (64 años)
Kiel (Alemania) Ver y modificar los datos en Wikidata
Nacionalidad Alemana
Educación
Educación doctorado Ver y modificar los datos en Wikidata
Educada en Universidad de Heidelberg (Ph.D. en Biología) Ver y modificar los datos en Wikidata
Información profesional
Ocupación Profesora y biofísica Ver y modificar los datos en Wikidata
Empleador Instituto Max Planck de Fisiología Molecular Ver y modificar los datos en Wikidata
Miembro de Academia Alemana de las Ciencias Naturales Leopoldina (desde 2003) Ver y modificar los datos en Wikidata
Distinciones
  • Miembro de la Sociedad Estadounidense de Física
  • Feodor Lynen scholarship (1990)
  • Otto Hahn Medal (1991)
  • Premio Ernst Schering (1998)
  • Premio Gottfried Wilhelm Leibniz (2000)
  • Carus medal (2003)
  • Cruz de la Orden del Mérito de la República Federal de Alemania (2008) Ver y modificar los datos en Wikidata

Ilme Schlichting (8 de marzo de 1960) es una biofísica alemana, conocida principalmente por sus aportes al desarrollo de experimentos de resolución temporal en el campo de la cristalografía de rayos X.

Carrera científica

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Ilme Schlichting estudió biología y física en la Universidad de Heidelberg entre 1979 y 1987. Obtuvo el doctorado en Biología en 1990. Schlichting realizó postdoctorados en el Instituto Max Planck de Investigación en Medicina y en la universidad Brandeis en Boston con una beca Feodor Lynen. Entre 1994 y 2001 dirigió un grupo en el Instituto Max Planck de Fisiología Molecular en Dortmund. Desde 2002 es directora del departamento de Mecanismos Biomoleculares en el Instituto Max Planck de Investigación en Medicina.

Schlichting ha investigado la estructura y la función de biomoléculas utilizando la cristalografía de rayos X. Durante sus estudios de doctorado contribuyó a elucidar el mecanismo de funcionamiento del complejo de Michaelis usando el método de Laue y pulsos de radiación sincrotrón para observar cambios en la estructura de la enzima con una resolución temporal de segundos.[1][2]​ En la década de 2010 realizó el primer estudio de la mioglobina con resolución temporal del orden de cientos de femtosegundos en un láser de electrones libres y es uno de los investigadores pioneros en el desarrollo y utilización de esta técnica.[3]

Premios

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Referencias

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  1. Schmidt, Marius. «Time Resolved Macromolecular Crystallography and Five Dimensional Crystallography» (en inglés). UW-Milwaukee. Consultado el 4 de febrero de 2021. 
  2. a b «Prizes in the Gottfried Wilhelm Leibniz Programme 2000». Deutsche Forschungsgemeinschaft. 3 de diciembre de 1999. 
  3. Ki, Hosung; Oang, Key Young; Kim, Jeongho; Ihee, Hyotcherl (2 de mayo de 2017). «Ultrafast X-Ray Crystallography and Liquidography». Annual Review of Physical Chemistry (en inglés) 68 (1): 473-497. ISSN 0066-426X. doi:10.1146/annurev-physchem-052516-050851. Consultado el 4 de febrero de 2021. 
  4. «Ernst Schering Prize». Deutsche Forschungsgemeinschaft. Archivado desde el original el 23 de diciembre de 2017. Consultado el 10 de noviembre de 2015. 

Enlaces externos

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