Fukozo
L-Fukozo | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
grupo de izomeroj | ||||||
deoxygalactose | ||||||
Ĝeneralaĵoj | ||||||
Nomo | L-Fukozo | |||||
Alternativa(j) nomo(j) |
6-Deoxy-L-galactose | |||||
Kemia formulo | C6H12O5 | |||||
Nomo laŭ IUTAK |
(3S,4R,5S,6S)-6-metiltetrahidro-2H-piran-2,3,4,5-tetraolo
| |||||
CAS-numero-kodo | 2438-80-4 | |||||
Karakterizaĵoj | ||||||
Sekurecaj indikoj | ||||||
| ||||||
Se eble, uziĝu unuoj de la Sistemo Internacia de Unuoj. Escepte de la notoj alie indikitaj, la datumoj rilatas al materialoj laŭ la ordinaraj normoj pri temperaturo kaj premo (25o kaj premo je 1 atmosfero aŭ 760 mm de Hg). | ||||||
Fukozo estas heksozo kun kemia formulo C6H12O5. Ĝi troveblas kiel N-ligita glikano sur surfaco de mamulaj, insektaj kaj plantaj ĉeloj kaj estas fundamenta subunuo de polisaĥarido fukoidano. Oni suspektas, ke alfa1→3 ligita fukozo estas karbohidrata antigeno de IgE-mediita alergio[1].
Du strukturaj trajtoj, kiuj diferencigas fukozon de aliaj seskarbonaj karbonhidratoj estas: manko de hidroksila grupo en sesa karbono (pozicio C-6) kaj la fakto ke fukozo nature ekzistas en L-ĥirala konfiguracio. Ĝi estas ekvivalenta al 6-deoksi-L-galaktozo.
En fukoz-enhavantaj glikanaj strukturoj, fukozilitaj glikanoj, fukozo povas ekzisti kiel terminala modifo aŭ estas liga punkto por aliaj karbonhidratoj[2]. En homaj N-ligitaj glikanoj fukozo plej ofte estas ligita tra α-1,6 al reduktanta terminala beta-N-acetilglukozamino. Tamen, fukozo en nereduktantaj terminaloj estas ligita tra α-1,2 al galaktozaj formoj de H antigeno.
En metabolismo fukozon prilaboras enzimo alfa-fukozidazo.
Vidu ankaŭ
[redakti | redakti fonton]Notoj kaj referencoj
[redakti | redakti fonton]- ↑ Daniel J. Becker; John B. Lowe (July 2003). “Fucose: biosynthesis and biological function in mammals”, Glycobiology 13, p. 41R–53R. doi:10.1093/glycob/cwg054.
- ↑ Daniel J. Moloney; Robert S. Haltiwanger (July 1999). “The O-linked fucose glycosylation pathway: identification and characterization of a uridine diphosphoglucose: fucose-[beta]1,3-glucosyltransferase activity from Chinese hamster ovary cells”, Glycobiology 9, p. 679–687. doi:10.1093/glycob/9.7.679.