Ionotroper Rezeptor
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| Ionotroper Rezeptor | ||
|---|---|---|
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Pentamer | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.A.9 | |
| Bezeichnung | Ionotrope Rezeptoren | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Prokaryoten, mehrzellige Tiere | |
Ionotrope Rezeptoren (oder Ionenkanal-Rezeptoren) bestehen aus membranständigen Proteinuntereinheiten, die extrazelluläre Bindungsdomänen für ihre jeweiligen Liganden besitzen und einen Ionenkanal bilden.
Bei ionotropen Rezeptoren findet an einem Makromolekül sowohl die Bindung des Liganden als auch die erste Stufe der Signaltransduktion statt. Durch die spezifische Bindung des jeweiligen natürlichen Liganden oder eines Agonisten ändert sich durch Öffnung des Kanals die Leitfähigkeit der Zellmembran, was eine Änderung des Membranpotentials nach sich zieht.
Beispiele für ionotrope Rezeptoren:
- der Acetylcholinrezeptor an der motorischen Endplatte, der Synapse zwischen Motoneuronen und Skelettmuskelfaser
- von den Glutamatrezeptoren im Zentralnervensystem: der AMPA-Rezeptor, der Kainat-Rezeptor und der NMDA-Rezeptor.
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Dale Purves, George J. Augustine, David Fitzpatrick, William C. Hall, Anthony-Samuel LaMantia, James O. McNamara, Leonard E. White: Neuroscience. 4. Auflage. Sinauer Associates, 2008, ISBN 978-0-87893-697-7, S. 156–157.
- C. N. Connolly, K. A. Wafford: The Cys-loop superfamily of ligand-gated ion channels: the impact of receptor structure on function. In: Biochem. Soc. Trans. 32 (Pt3), 2004, S. 529–534. doi:10.1042/BST0320529. PMID 15157178.
- M. Cascio: Structure and function of the glycine receptor and related nicotinicoid receptors. In: J. Biol. Chem. 279 (19), 2004, S. 19383–19386. doi:10.1074/jbc.R300035200. PMID 15023997.
- A. Tasneem, L. Iyer, E. Jakobsson, L. Aravind: Identification of the prokaryotic ligand-gated ion channels and their implications for the mechanisms and origins of animal Cys-loop ion channels. In: Genome Biology. 6 (1), 2004, S. R4. doi:10.1186/gb-2004-6-1-r4. PMC 549065 (freier Volltext). PMID 15642096.
- G. L. Collingridge, R. W. Olsen, J. Peters, M. Spedding: A nomenclature for ligand-gated ion channels. In: Neuropharmacology. 56 (1), Januar 2009, S. 2–5. doi:10.1016/j.neuropharm.2008.06.063. PMC 2847504 (freier Volltext). PMID 18655795.
- R. W. Olsen, W. Sieghart: International Union of Pharmacology. LXX. Subtypes of γ-Aminobutyric AcidA Receptors: Classification on the Basis of Subunit Composition, Pharmacology, and Function. Update. In: Pharmacol. Rev. 60 (3), September 2008, S. 243–260. doi:10.1124/pr.108.00505. PMC 2847512 (freier Volltext). PMID 18790874.
- S. B. Hansen, X. Tao, R. MacKinnon: Structural basis of PIP2 activation of the classical inward rectifier K channel Kir2.2. In: Nature. 477 (7365), September 2011, S. 495–498. doi:10.1038/nature10370. PMC 3324908 (freier Volltext). PMID 21874019.
- M. D. Krasowski, N. L. Harrison: General anaesthetic actions on ligand-gated ion channels. In: Cell. Mol. Life Sci. 55 (10), 1999, S. 1278–1303. doi:10.1007/s000180050371. PMC 2854026 (freier Volltext). PMID 10487207.
- J. P. Dilger: The effects of general anaesthetics on ligand-gated ion channels. In: Br J Anaesth. 89 (1), 2002, S. 41–51. doi:10.1093/bja/aef161. PMID 12173240.
- R. A. Harris, S. J. Mihic, J. E. Dildy-Mayfield, T. K. Machu: Actions of anesthetics on ligand-gated ion channels: role of receptor subunit composition. (abstract). In: FASEB J. 9 (14), 1995, S. 1454–1462. PMID 7589987.