Desmin

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Desmin
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 470 aa; 53,5 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homopolymer
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Chordatiere
Orthologe
Mensch Maus
Entrez 1674 13346
Ensembl ENSG00000175084 ENSMUSG00000026208
UniProt P17661 Q3V1K9
Refseq (mRNA) NM_001927 NM_010043
Refseq (Protein) NP_001918 NP_034173
Genlocus Chr 2: 219.99 – 220 Mb Chr 1: 75.24 – 75.25 Mb
PubMed-Suche 1674 13346

Desmin (veralteter Name Skeletin) ist ein Typ 3-Intermediärfilament und damit ein Element des Zytoskeletts. Die Desminfilamente haben einen Durchmesser von 8–11 nm und eine speziesabhängige Molekülmasse von 50.000 bis 55.000 Dalton.

Desmin kommt in der Skelett-, Herz- und glatten Muskulatur vor.[1] Im Zytoplasma der Muskelfasern der quergestreiften Muskulatur verbindet es die Myofibrillen zu Bündeln und die sogenannten Z-Scheiben der Muskelfasern. Die Verbindung zwischen Desmin und den Z-Scheiben erfolgt durch ein spezifisches Intermediärfilament-assoziiertes Protein, dem Synemin. Desmin bindet an Syncoilin.

Klinische Bedeutung

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Bei Defekten des für die Desminsynthese zuständigen Gens können spezifische muskuläre Erkrankungen (Myopathien) auftreten. Es ist bekannt, dass Mutationen im DES-Gen zu verschiedenen Kardiomyopathien, wie z. B. der arrhythmogenen rechtsventrikulären Kardiomyopathie (ARVC) oder der restriktiven Kardiomyopathie[2] führen können.[3] Auch außerhalb des Herzen können genetisch bedingte Erkrankungen auftreten, beispielsweise das Davidenkow-Syndrom (Neurogenes scapulo-peroneales Syndrom Typ Kaeser).[4]

Viele Desmin-Mutationen führen zu einer dominanten Aggregat-Bildung im Cytoplasma.[5] Insbesondere Mutationen in der 1A-Domäne scheinen die Filamentassemblierung zu beeinträchtigen.[6]

Antikörper gegen Desmin werden in der Pathologie zur sicheren Unterscheidung bestimmter Tumoren (Rhabdomyosarkom, Leiomyosarkom) von anderen Weichteiltumoren eingesetzt.

Einzelnachweise

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  1. Denise Paulin und Zhenlin Li: Desmin: a major intermediate filament protein essential for the structural integrity and function of muscle. Experimental Cell Research 301 (2004), S. 1–7.
  2. Andreas Brodehl, Seyed Ahmad Pour Hakimi, Caroline Stanasiuk, Sandra Ratnavadivel, Doris Hendig: Restrictive Cardiomyopathy is Caused by a Novel Homozygous Desmin (DES) Mutation p.Y122H Leading to a Severe Filament Assembly Defect. In: Genes. Band 10, Nr. 11, 11. November 2019, S. 918, doi:10.3390/genes10110918.
  3. B. Klauke et al.: De novo desmin-mutation N116S is associated with arrhythmogenic right ventricular cardiomyopathy. In: Hum Mol Genet. 2010 Dec 1;19(23):4595-607.
  4. Eintrag zu Neurogenes scapulo-peroneales Syndrom Typ Kaeser. In: Orphanet (Datenbank für seltene Krankheiten)
  5. A. Brodehl et al.: Dual color photoactivation localization microscopy of cardiomyopathy-associated desmin mutants. In: J Biol Chem. 287(19):16047-57. doi:10.1074/jbc.M111.313841.
  6. Andreas Brodehl, Stephanie Holler, Jan Gummert, Hendrik Milting: The N-Terminal Part of the 1A Domain of Desmin Is a Hot Spot Region for Putative Pathogenic DES Mutations Affecting Filament Assembly. In: Cells. Band 11, Nr. 23, 2. Dezember 2022, S. 3906, doi:10.3390/cells11233906.