La proteína ITGA7 es la cadena 7 de una integrina alfa. Las integrinas son proteínas de membrana heterodiméricas compuestas de una cadena alfa y una cadena beta. La cadena alfa-7 sufre un escisión postraduccional dentro del dominio extracelular para permitir la formación del puente disulfuro entre las cadenas pesada y ligera, que unen con la beta 1 para formar una integrina que se une a la proteína de matriz extracelular laminina-1. Alfa-7 beta-1 es el complejo integrina principal expresado en células de músculo diferenciadas. Se han descrito variantes transcripcionales de alfa-7 en ratón, que difieren tanto en su dominio extracelular como en el citoplásmico. Sin embargo, aún no se ha logrado aislar más que un tipo de transcrito de este gen en humanos, el cual contiene los dominios extracelular y citoplásmico que se corresponden con las variantes X2 y B de ratón, respectivamente. Únicamente se ha identificado una variante transcripcional del dominio extracelular en humanos, aunque su significado biológico no está del todo claro.[2]
↑Wang W, Wu W, Desai T, Ward DC, Kaufman SJ (Aug de 1995). «Localization of the alpha 7 integrin gene (ITGA7) on human chromosome 12q13: clustering of integrin and Hox genes implies parallel evolution of these gene families». Genomics26 (3): 568-70. PMID7607681.
↑ abSamson, Thomas; Smyth Neil, Janetzky Stefanie, Wendler Olaf, Müller Judith M, Schüle Roland, von der Mark Helga, von der Mark Klaus, Wixler Viktor (Jul. de 2004). «The LIM-only proteins FHL2 and FHL3 interact with alpha- and beta-subunits of the muscle alpha7beta1 integrin receptor». J. Biol. Chem. (United States) 279 (27): 28641-52. ISSN0021-9258. PMID15117962. doi:10.1074/jbc.M312894200.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
Datos: Q18028020